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首页> 美国卫生研究院文献>Environmental Health Perspectives >Molecular mechanisms in nickel carcinogenesis: modeling Ni(II) binding site in histone H4.
【2h】

Molecular mechanisms in nickel carcinogenesis: modeling Ni(II) binding site in histone H4.

机译：镍致癌作用的分子机制：模拟组蛋白H4中的Ni（II）结合位点。

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摘要

Ni(II) compounds are well known as human carcinogens, though the molecular events which are responsible for this are not yet fully understood. It has been proposed that the binding of N(II) ions within the cell nucleus is a crucial element in the mechanism of carcinogenesis. The most abundant proteins in the cell nucleus are histones, and this makes them the prime candidates for this role. This article is a review of our recent studies of histone H4 models of Ni(II) binding. We analyzed the sequence of the N-terminal tail of the histone H4, Ac-SGRGKGGKGLGKGGAKRH(18)RKVL-Am, for Ni(II) binding. This site has been proposed mainly because of the potent inhibitory effect of Ni(II) on the acetylation of lysine residues near the histidine H(18), and also because of the accessibility of the H4 tail in the histone octamer. Combined potentiometric and spectroscopic studies showed that the histidine 18 acted as an anchoring binding site for metal ions in the peptide investigated. Comparison with the results for Cu(II) binding are also reported. The results allowed us to propose that the binding of Ni(II) is able to promote a secondary structure with organized side-chain orientation on the N-terminal tail of histone H4.
机译：Ni（II）化合物是众所周知的人类致癌物，尽管造成这种情况的分子事件尚未完全了解。已经提出，N（II）离子在细胞核内的结合是致癌机理中的关键要素。细胞核中最丰富的蛋白质是组蛋白，这使它们成为该作用的主要候选者。本文是对我们最近对Ni（II）结合的组蛋白H4模型的研究的综述。我们分析了组蛋白H4的N末端尾部序列Ac-SGRGKGGKGLGKGGAKRH（18）RKVL-Am与Ni（II）的结合。提出该位点的主要原因是，Ni（II）对组氨酸H（18）附近的赖氨酸残基的乙酰化作用具有强抑制作用，也由于组蛋白八聚体中H4尾部的可及性。电位和光谱联合研究表明，组氨酸18充当了所研究肽中金属离子的锚定结合位点。还报道了与Cu（II）结合的结果的比较。结果使我们提出，Ni（II）的结合能够促进在组蛋白H4的N-末端尾巴上具有组织化的侧链取向的二级结构。

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