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【2h】

Two M-T hook residues greatly improve the antiviral activity and resistance profile of the HIV-1 fusion inhibitor SC29EK

机译：两个M-T钩残基极大地改善了HIV-1融合抑制剂SC29EK的抗病毒活性和耐药性

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BackgroundPeptides derived from the C-terminal heptad repeat (CHR) of HIV-1 gp41 such as T20 (Enfuvirtide) and C34 are potent viral fusion inhibitors. We have recently found that two N-terminal residues (Met115 and Thr116) of CHR peptides form a unique M-T hook structure that can greatly enhance the binding and anti-HIV activity of inhibitors. Here, we applied two M-T hook residues to optimize SC29EK, an electrostatically constrained peptide inhibitor with a potent anti-HIV activity.
机译：背景衍生自HIV-1 gp41的C端七肽重复序列（CHR）的肽，例如T20（Enfuvirtide）和C34，是有效的病毒融合抑制剂。我们最近发现，CHR肽的两个N末端残基（Met115和Thr116）形成独特的M-T钩结构，可以极大地增强抑制剂的结合和抗HIV活性。在这里，我们应用了两个M-T钩残基来优化SC29EK，SC29EK是一种具有抗HIV活性的静电抑制肽抑制剂。

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