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【2h】

Combining multi-mutant and modular thermodynamic cycles to measure energetic coupling networks in enzyme catalysis

机译：结合多突变和模块化热力学循环来测量酶催化中的能量耦合网络

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We measured and cross-validated the energetics of networks in Bacillus stearothermophilus Tryptophanyl-tRNA synthetase (TrpRS) using both multi-mutant and modular thermodynamic cycles. Multi-dimensional combinatorial mutagenesis showed that four side chains from this “molecular switch” move coordinately with the active-site Mg2+ ion as the active site preorganizes to stabilize the transition state for amino acid activation. A modular thermodynamic cycle consisting of full-length TrpRS, its Urzyme, and the Urzyme plus each of the two domains deleted in the Urzyme gives similar energetics. These dynamic linkages, although unlikely to stabilize the transition-state directly, consign the active-site preorganization to domain motion, assuring coupled vectorial behavior.
机译：我们使用多突变和模块化热力学循环来测量和交叉验证嗜热脂肪芽孢杆菌色氨酸-tRNA合成酶（TrpRS）中网络的能量。多维组合诱变表明，该“分子开关”的四个侧链与活性位点Mg 2 + 离子协同移动，因为活性位点会预先组织起来以稳定氨基酸激活的过渡态。由全长TrpRS，其Urzyme和Urzyme加上在Urzyme中删除的两个结构域组成的模块化热力学循环提供了相似的能量。这些动态链接尽管不太可能直接稳定过渡状态，但将活动站点的预组织委托给域运动，以确保耦合的矢量行为。

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