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In silico analyses of dystrophin Dp40 cellular distribution nuclear export signals and structure modeling

机译：肌营养不良蛋白Dp40细胞分布核输出信号和结构建模的计算机分析

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Dystrophin Dp40 is the shortest protein encoded by the DMD (Duchenne muscular dystrophy) gene. This protein is unique since it lacks the C-terminal end of dystrophins. In this data article, we describe the subcellular localization, nuclear export signals and the three-dimensional structure modeling of putative Dp40 proteins using bioinformatics tools. The Dp40 wild type protein was predicted as a cytoplasmic protein while the Dp40n4 was predicted to be nuclear. Changes L93P and L170P are involved in the nuclear localization of Dp40n4 protein. A close analysis of Dp40 protein scored that amino acids 93LEQEHNNLV101 and 168LLLHDSIQI176 could function as NES sequences and the scores are lost in Dp40n4. In addition, the changes L93/170P modify the tertiary structure of putative Dp40 mutants. The analysis showed that changes of residues 93 and 170 from leucine to proline allow the nuclear localization of Dp40 proteins. The data described here are related to the research article entitled “EF-hand domains are involved in the differential cellular distribution of dystrophin Dp40” () [1].
机译：肌营养不良蛋白Dp40是DMD（杜氏肌营养不良症）基因编码的最短蛋白质。该蛋白质独特，因为它缺乏营养不良蛋白的C末端。在此数据文章中，我们使用生物信息学工具描述了假定的Dp40蛋白的亚细胞定位，核输出信号和三维结构建模。 Dp40野生型蛋白被预测为细胞质蛋白，而Dp40n4被预测为核蛋白。 L93P和L170P的变化与Dp40n4蛋白的核定位有关。对Dp40蛋白的详细分析表明，氨基酸 93 LEQEHNNLV 101 和 168 LLLHDSIQI 176 可以用作NES序列并且Dp40n4中的分数丢失。此外，变化L93 / 170P修改了假定的Dp40突变体的三级结构。分析表明，从亮氨酸到脯氨酸的残基93和170的变化允许Dp40蛋白的核定位。此处描述的数据与题为“ EF-手结构域参与抗肌营养不良蛋白Dp40的细胞差异分布”的研究文章有关[1]。

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