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首页> 美国卫生研究院文献>Biophysical Journal >14N1H and 2H1H cross-relaxation in hydrated proteins.
【2h】

14N1H and 2H1H cross-relaxation in hydrated proteins.

机译：水合蛋白质中的14N1H和2H1H交叉松弛。

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摘要

The frequency dependence of the proton spin-lattice relaxation time T1 of solid hydrated bovine serum albumin and alpha-chymotrypsin has been measured over 4.5 decades in the range 10(4) to 3 X 10(8) Hz mainly by the aid of the field-cycling technique. The comparison between H2O- and D2O-hydrated samples permitted the distinction of exchangeable and unexchangeable protons. In all cases the 14N1H cross-relaxation dips due mainly to the amide groups have been observed. In addition, in the case of the deuterium exchanged proteins a 2H1H quadrupole dip appears. The amide groups act as relaxation sinks due to the coupling of the amide proton to 14N and adjacent protons. Outside of the dip regions the proton-proton coupling dominates. The fluctuations of the 14N1H and 1H1H interactions are of a different type. The unexchangeable protons show a T1 dispersion outside of the quadrupole dip regions given by the exceptional power law T1 approximately v0.75 +/- 0.05. It is shown that apart from structural information of the 14N spectra, 14N1H cross-relaxation spectroscopy permits the determination of correlation times in the range 10(-7) s less than tau less than 10(-4)S.
机译：固体水合牛血清白蛋白和α-胰凝乳蛋白酶的质子自旋晶格弛豫时间T1的频率依赖性已在4.5十年中在10（4）至3 X 10（8）Hz的范围内进行了测量循环技术。 H2O和D2O水合样品之间的比较可以区分可交换质子和不可交换质子。在所有情况下，均已观察到主要由于酰胺基导致的14N1H交叉松弛峰。另外，对于氘交换的蛋白质，会出现2H1H四极倾角。由于酰胺质子与14N和相邻质子的偶联，酰胺基充当弛豫下沉。在倾角区域之外，质子-质子耦合起主导作用。 14N1H和1H1H相互作用的波动是不同类型的。不可交换的质子在异常功率定律T1大约为v0.75 +/- 0.05的情况下显示出四极倾角区域之外的T1色散。结果表明，除了14N光谱的结构信息之外，14N1H交叉弛豫光谱法还允许确定相关时间在小于tau小于10（-4）S的10（-7）s范围内。

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