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首页> 美国卫生研究院文献>Biochemical Journal >Initial-velocity kinetics of succinoyl-coenzyme A-3-oxo acid coenzyme A-transferase from sheep kidney.
【2h】

Initial-velocity kinetics of succinoyl-coenzyme A-3-oxo acid coenzyme A-transferase from sheep kidney.

机译：绵羊肾脏中琥珀酰辅酶A-3-氧代酸辅酶A转移酶的初速动力学。

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The initial-velocity kinetics of sheep kidney CoA-transferase are consistent with a Ping Pong mechanism. A KAcAc-CoA of 2.7 X 10(-5) M, KSucc-CoA of 1.6 X 10(-4) M, KSucc of 5.6 X 10(-3) M and KAcAc of 6.7 X 10(-5) M were determined by using a direct assay system that monitors the concentration of magnesium acetoacetyl-CoA enolate. However, product-inhibition kinetics of sheep kidney CoA-transferase are inconsistent with a Ping Pong mechanism. The possible involvement of separate binding sites for succinate and acetoacetate are discussed.
机译：绵羊肾脏CoA-转移酶的初速动力学与乒乓机制是一致的。确定了2.7 X 10（-5）M的KAcAc-CoA，1.6 X 10（-4）M的KSucc-CoA，5.6 X 10（-3）M的KSucc和6.7 X 10（-5）M的KAcAc通过使用直接检测系统来监控乙酰乙酰辅酶A烯醇镁的浓度。但是，绵羊肾脏CoA转移酶的产物抑制动力学与乒乓机制不一致。讨论了琥珀酸和乙酰乙酸的单独结合位点的可能参与。

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