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首页> 美国卫生研究院文献>Biochemical Journal >Comparative study of the glycosylation of platelet glycoprotein GPIIb/IIIa and the vitronectin receptor. Differential processing of their beta-subunit.
【2h】

Comparative study of the glycosylation of platelet glycoprotein GPIIb/IIIa and the vitronectin receptor. Differential processing of their beta-subunit.

机译：血小板糖蛋白GPIIb / IIIa与玻连蛋白受体糖基化的比较研究。他们的beta亚基的差异处理。

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The platelet glycoprotein GPIIb/IIIa and the vitronectin receptor (VNR) are alpha beta-heterodimeric proteins and share the same beta-subunit. By performing swainsonine treatment and digestion with endoglycosidase H (Endo H), we showed that the heavy chains of GPIIb and VNR alpha are glycosylated by complex-type oligosaccharide chains, and provided the first evidence for the presence of one complex carbohydrate residue on their light chains. The proteolytic cleavage of pro-GPIIb and the acquisition of Endo H-resistance are independent events occurring in the same Golgi compartment. We demonstrated the Endo H-sensitivity of GPIIIa and VNR beta in all cellular systems tested. In addition, this beta-subunit is differently glycosylated according to whether it is associated with GPIIb or VNR alpha, one carbohydrate chain being processed to the complex type on GPIIIa, but not on VNR beta.
机译：血小板糖蛋白GPIIb / IIIa和玻连蛋白受体（VNR）是α-β-异二聚体蛋白，共有相同的β-亚基。通过用swainsonine处理和用糖苷内切酶H（Endo H）进行消化，我们发现GPIIb和VNRα的重链被复杂类型的寡糖链糖基化，并提供了第一个证据证明其光中存在一个复杂碳水化合物残基链。 pro-GPIIb的蛋白水解切割和Endo H耐药性的获得是在同一高尔基体区室发生的独立事件。我们在所有测试的细胞系统中证明了GPIIIa和VNR beta的Endo H敏感性。此外，根据其与GPIIb或VNRα相关联，此β亚基被糖基化的不同，一条糖链被加工成GPIIIa上的复杂类型，而不是VNRβ。

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