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【2h】

Comparative analyses of the thermodynamic RNA binding signatures of different types of RNA recognition motifs

机译：不同类型的RNA识别基序的热力学RNA结合特征的比较分析

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摘要

RNA recognition motifs (RRMs) are structurally versatile domains important in regulation of alternative splicing. Structural mechanisms of sequence-specific recognition of single-stranded RNAs (ssRNAs) by RRMs are well understood. The thermodynamic strategies are however unclear. Therefore, we utilized microcalorimetry and semi-empirical analyses to comparatively analyze the cognate ssRNA binding thermodynamics of four different RRM domains, each with a different RNA binding mode. The different binding modes are: canonical binding to the β-sheet surface; canonical binding with involvement of N- and C-termini; binding to conserved loops; and binding to an α-helix. Our results identify enthalpy as the sole and general force driving association at physiological temperatures. Also, networks of weak interactions are a general feature regulating stability of the different RRM–ssRNA complexes. In agreement, non-polyelectrolyte effects contributed between ∼75 and 90% of the overall free energy of binding in the considered complexes. The various RNA binding modes also displayed enormous heat capacity differences, that upon dissection revealed large differential changes in hydration, conformations and dynamics upon binding RNA. Altogether, different modes employed by RRMs to bind cognate ssRNAs utilize various thermodynamics strategies during the association process.
机译：RNA识别基序（RRM）是结构多样的结构域，在调控选择性剪接中很重要。众所周知，RRM对单链RNA（ssRNA）进行序列特异性识别的结构机制。然而，热力学策略尚不清楚。因此，我们利用微量量热法和半实证分析来比较分析四个不同RRM结构域的同源ssRNA结合热力学，每个结构域具有不同的RNA结合模式。不同的结合方式为：与β-折叠表面的规范结合；结合N和C末端的规范结合;绑定到保守循环；并与α-螺旋结合。我们的研究结果表明，在生理温度下，焓是唯一的通用驱动力关联。同样，弱相互作用的网络是调节不同RRM-ssRNA复合物稳定性的普遍特征。一致的是，在考虑的复合物中，非聚电解质效应贡献了约75至90％的总结合自由能。各种RNA结合模式还显示出巨大的热容量差异，解剖后揭示了结合RNA后水化，构象和动力学的巨大差异变化。总之，RRM用来结合同源ssRNA的不同模式在关联过程中利用了各种热力学策略。

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