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Small Maf proteins (MafF MafG MafK): History structure and function

机译：小黑手党蛋白质（MafFMafGMafK）：历史结构和功能

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摘要

The small Maf proteins (sMafs) are basic region leucine zipper (bZIP)-type transcription factors. The basic region of the Maf family is unique among the bZIP factors, and it contributes to the distinct DNA-binding mode of this class of proteins. MafF, MafG and MafK are the three vertebrate sMafs, and no functional differences have been observed among them in terms of their bZIP structures. sMafs form homodimers by themselves, and they form heterodimers with cap ‘n’ collar (CNC) proteins (p45 NF-E2, Nrf1, Nrf2, and Nrf3) and also with Bach proteins (Bach1 and Bach2). Because CNC and Bach proteins cannot bind to DNA as monomers, sMafs are indispensable partners that are required by CNC and Bach proteins to exert their functions. sMafs lack the transcriptional activation domain; hence, their homodimers act as transcriptional repressors. In contrast, sMafs participate in transcriptional activation or repression depending on their heterodimeric partner molecules and context. Mouse genetic analyses have revealed that various biological pathways are under the regulation of CNC-sMaf heterodimers. In this review, we summarize the history and current progress of sMaf studies in relation to their partners.
机译：小Maf蛋白（sMafs）是基本区域亮氨酸拉链（bZIP）型转录因子。 Maf家族的基本区域在bZIP因子中是唯一的，并且有助于此类蛋白质的独特DNA结合模式。 MafF，MafG和MafK是三个脊椎动物sMafs，并且在它们的bZIP结构方面未观察到功能差异。 sMafs自身形成同二聚体，它们与帽'n'领（CNC）蛋白（p45 NF-E2，Nrf1，Nrf2和Nrf3）以及Bach蛋白（Bach1和Bach2）形成异二聚体。由于CNC和Bach蛋白不能作为单体与DNA结合，因此sMafs是CNC和Bach蛋白发挥其功能所必需的伙伴。 sMafs缺乏转录激活域。因此，它们的同二聚体充当转录阻遏物。相反，sMafs取决于其异二聚体伴侣分子和环境而参与转录激活或抑制。小鼠遗传分析表明，各种生物学途径均受CNC-sMaf异二聚体的调节。在这篇综述中，我们总结了sMaf研究及其合作伙伴的历史和当前的进展。

著录项

  • 期刊名称 other
  • 作者

    Fumiki Katsuoka; Masayuki Yamamoto;

  • 作者单位
  • 年(卷),期 -1(586),2
  • 年度 -1
  • 页码 197–205
  • 总页数 24
  • 原文格式 PDF
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