• 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 美国卫生研究院文献>other >Changes in Water Structure Induced by the Guanidinium Cation and Implications for Protein Denaturation
【2h】

Changes in Water Structure Induced by the Guanidinium Cation and Implications for Protein Denaturation

机译：胍盐阳离子诱导的水结构变化及其对蛋白质变性的影响

代理获取
本网站仅为用户提供外文OA文献查询和代理获取服务，本网站没有原文。下单后我们将采用程序或人工为您竭诚获取高质量的原文，但由于OA文献来源多样且变更频繁，仍可能出现获取不到、文献不完整或与标题不符等情况，如果获取不到我们将提供退款服务。请知悉。
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

The effect of the guanidinium cation on the hydrogen bonding strength of water was analyzed using temperature-excursion Fourier transform infrared spectra of the OH stretching vibration in 5% H2O / 95% D2O solutions containing a range of different guanidine-HCl and guanidine-HBr concentrations. Our findings indicate that the guanidinium cation causes the water H-bonds in solution to become more linear than those found in bulk water, and that it also inhibits the response of the H-bond network to increased temperature. Quantum chemical calculations also reveal that guanidinium affects both the charge distribution on water molecules directly H-bonded to it as well as the OH stretch frequency of H-bonds in which that water molecule is the donor. The implications of our findings to hydrophobic solvation and protein denaturation are discussed.
机译：使用温度变化的傅里叶变换红外光谱分析了5％的H2O / 95％的D2O溶液中的胍盐阳离子对水氢键强度的影响，该溶液在5％的H2O / 95％的D2O溶液中含有一系列不同的胍盐酸盐和胍盐酸盐浓度。我们的发现表明，胍阳离子导致溶液中的水H键变得比散装水中的线性更线性，并且还抑制了H键网络对温度升高的响应。量子化学计算还表明，胍不仅影响与氢键直接键合的水分子的电荷分布，还影响该水分子作为供体的氢键的OH拉伸频率。讨论了我们的发现对疏水溶剂化和蛋白质变性的影响。

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
代理获取

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号