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Enzyme Immobilization on Maghemite Nanoparticles with Improved Catalytic Activity: An Electrochemical Study for Xanthine

机译：固定化具有改进催化活性的磁赤铁矿纳米颗粒上的酶：黄嘌呤的电化学研究

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Generally, enzyme immobilization on nanoparticles leads to nano-conjugates presenting partially preserved, or even absent, biological properties. Notwithstanding, recent research demonstrated that the coupling to nanomaterials can improve the activity of immobilized enzymes. Herein, xanthine oxidase (XO) was immobilized by self-assembly on peculiar naked iron oxide nanoparticles (surface active maghemite nanoparticles, SAMNs). The catalytic activity of the nanostructured conjugate (SAMN@XO) was assessed by optical spectroscopy and compared to the parent enzyme. SAMN@XO revealed improved catalytic features with respect to the parent enzyme and was applied for the electrochemical studies of xanthine. The present example supports the nascent knowledge concerning protein conjugation to nanoparticle as a means for the modulation of biological activity.
机译：通常，酶固定在纳米颗粒上会导致纳米共轭物呈现出部分保留的或什至没有生物学特性。尽管如此，最近的研究表明，与纳米材料的偶联可以提高固定化酶的活性。在本文中，黄嘌呤氧化酶（XO）通过自组装固定在特殊的裸铁氧化物纳米粒子（表面活性磁赤铁矿纳米粒子，SAMNs）上。纳米结构偶联物（SAMN @ XO）的催化活性通过光谱学进行了评估，并与亲本酶进行了比较。 SAMN @ XO揭示了相对于亲本酶改善的催化特性，并被用于黄嘌呤的电化学研究。本实施例支持了关于蛋白质与纳米颗粒结合作为调节生物活性的手段的新生知识。

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