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Molecular Anatomy of ParA-ParA and ParA-ParB Interactions during Plasmid Partitioning

机译：质粒分配过程中ParA-ParA和ParA-ParB相互作用的分子解剖

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Firmicutes multidrug resistance inc18 plasmids encode parS sites and two small homodimeric ParA-like (δ2) and ParB-like (ω2) proteins to ensure faithful segregation. Protein ω2 binds to parS DNA, forming a short left-handed helix wrapped around the full parS, and interacts with δ2. Protein δ2 interacts with ω2 and, in the ATP-bound form, binds to nonspecific DNA (nsDNA), forming small clusters. Here, we have mapped the ω2·δ2 and δ2·δ2 interacting domains in the δ2 that are adjacent to but distinct from each other. The δ2 nsDNA binding domain is essential for stimulation of ω2·parS-mediated ATP hydrolysis. From the data presented here, we propose that δ2 interacts with ATP, nsDNA, and with ω2 bound to parS at near equimolar concentrations, facilitating a δ2 structural transition. This δ2 “activated” state overcomes its impediment in ATP hydrolysis, with the subsequent release of both of the proteins from nsDNA (plasmid unpairing).
机译：Firmicutes多药耐药性inc18质粒编码parS位点和两个小的同二聚ParA样（δ2）和ParB样（ω2）蛋白，以确保忠实的分离。蛋白质ω2与parS DNA结合，形成包裹在完整parS周围的短左手螺旋，并与δ2相互作用。蛋白质δ2与ω2相互作用，并以ATP结合的形式与非特异性DNA（nsDNA）结合，形成小的簇。在这里，我们在δ2中映射了彼此相邻但彼此不同的ω2·δ2和δ2·δ2相互作用域。 δ2nsDNA结合域对于刺激ω2·parS介导的ATP水解至关重要。根据此处提供的数据，我们建议δ2与ATP，nsDNA以及与以等摩尔浓度结合到parS的ω2相互作用，从而促进δ2的结构转变。 δ 2 的“活化”状态克服了其在ATP水解中的障碍，随后从nsDNA中释放了两种蛋白质（质粒未配对）。

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