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首页> 外文期刊>Biochemistry >The Cullin-RING E3 Ubiquitin Ligase CRL4−DCAF1 Complex Dimerizes via a Short Helical Region in DCAF1
【24h】

The Cullin-RING E3 Ubiquitin Ligase CRL4−DCAF1 Complex Dimerizes via a Short Helical Region in DCAF1

机译：Cullin-ring E3泛素连接酶CRL4-DCAF1复合物通过DCAF1中的短螺旋区二聚。

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The cullin4A-RING E3 ubiquitin ligase (CRL4) is a multisubunit protein complex, comprisingncullin4A (CUL4), RING H2 finger protein (RBX1), and DNA damage-binding protein 1 (DDB1). Proteinsnthat recruit specific targets to CRL4 for ubiquitination (ubiquitylation) bind the DDB1 adaptor protein vianWD40 domains. Such CRL4 substrate recognition modules are DDB1- and CUL4-associated factorsn(DCAFs). Here we show that, for DCAF1, oligomerization of the protein and the CRL4 complex occursnvia a short helical region (residues 845-873) N-terminal to DACF1’s ownWD40 domain. This sequence wasnpreviously designated as a LIS1 homology (LisH) motif. The oligomerization helix contains a stretch of fournLeu residues, which appear to be essential for R-helical structure and oligomerization. In vitro reconstitutednCRL4-DCAF1 complexes (CRL4DCAF1n) formsymmetric dimers as visualized by electronmicroscopy (EM),nand dimeric CRL4DCAF1nis a better E3 ligase for in vitro ubiquitination of the UNG2 substrate compared to anmonomeric complex.
机译：cullin4A-RING E3泛素连接酶（CRL4）是一个多亚基蛋白复合物，包含ncullin4A（CUL4），RING H2指状蛋白（RBX1）和DNA损伤结合蛋白1（DDB1）。为CRL4募集特异性靶标进行泛素化（泛素化）的蛋白与DDB1衔接蛋白vianWD40域结合。这种CRL4底物识别模块是DDB1和CUL4相关因子n（DCAF）。在这里，我们表明，对于DCAF1，该蛋白质和CRL4复合物的寡聚是通过DACF1自己的WD40域的N端一个短螺旋区域（845-873位残基）发生的。该序列以前被称为LIS1同源性（LisH）基序。寡聚螺旋包含一连串的FournLeu残基，这似乎是R螺旋结构和低聚必不可少的。如通过电子显微镜（EM）观察到的，体外重构的CRL4-DCAF1复合物（CRL4DCAF1n）形成对称二聚体，与二聚体CRL4DCAF1相比，与异聚体复合物相比，用于UNG2底物的体外泛素化的E3连接酶更好。

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