...
  • 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Biochemistry >Binding of Calcium, Magnesium, and Target Peptides to Cdc31, the Centrin of Yeast Saccharomyces cerevisiae
【24h】

Binding of Calcium, Magnesium, and Target Peptides to Cdc31, the Centrin of Yeast Saccharomyces cerevisiae

机译：钙，镁和目标肽与Cdc31酵母酿酒酵母的Centrin的结合

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

Cdc31, the Saccharomyces cerevisiae centrin, is annEF-hand calcium-binding protein essential for the cell divisionnand mRNA nuclear export. We used biophysical techniques toninvestigate its calcium, magnesium, and protein target bindingnproperties as well as their conformations in solution. We shownhere that Cdc31 displays one Ca2+/Mg2+ mixed site in thenN-terminal domain and two low-affinity Ca2+ sites in the C-terminal domain. The affinity of Cdc31 for different natural targetnpeptides (from Kar1, Sfi1, Sac3) that we obtained by isothermal titration calorimetry shows weakly Ca2+, but also Mg2+ dependence.nThe characteristics of target surface binding were shown to be similar; we highlight that the 1u00014 hydrophobic amino acid motif, in anstable amphipathic R-helix, is critical for binding. Ca2+ and Mg2+ binding increase the R-helix content and stabilize the structure.nAnalysis of small-angle X-ray scattering experiments revealed that N- and C-terminal domains are not individualized in apo-Cdc31;nin contrast, they are separated in the Mg2+ state, creating a groove in the middle of the molecule that is occupied by the target peptidenin the liganded form. Consequently, Mg2+ seems to have consequences on Cdc31’s function and could be important to stimulateninteractions in resting cells.
机译：Cdc31，啤酒酵母中心蛋白，是细胞分裂和mRNA核输出必不可少的annEF手钙结合蛋白。我们使用生物物理技术对它的钙，镁和蛋白质靶标结合性质及其在溶液中的构象进行了研究。我们在这里显示，Cdc31在n末端域中显示一个Ca2 + / Mg2 +混合位点，在C末端域中显示两个低亲和力的Ca2 +位点。通过等温滴定量热法获得的Cdc31对不同天然靶标肽（来自Kar1，Sfi1，Sac3）的亲和力显示出对Ca2 +的依赖性较弱，但对Mg2 +的依赖性较弱。我们强调在不稳定的两亲性R螺旋中1u00014疏水氨基酸基序对于结合至关重要。 Ca2 +和Mg2 +的结合增加了R-螺旋的含量并稳定了结构。n对小角X射线散射实验的分析表明，apo-Cdc31的N和C末端结构域没有个体化；相反，它们在Mg2 +状态，在分子中间形成一个凹槽，该凹槽被配体形式的靶标肽占据。因此，Mg2 +似乎会对Cdc31的功能产生影响，并且对于刺激静息细胞中的相互作用可能很重要。

著录项

  • 来源
    《Biochemistry》 |2011年第29期|p.6409-6422|共14页
  • 作者

    Simona Miron Dominique Durand Claudia Chilom Javier Prez and Constantin T. Craescu;

  • 作者单位

    †Institut Curie Centre de Recherche, Centre Universitaire Paris-Sud, 91405 Orsay Cedex, France‡INSERM U759, Centre Universitaire Paris-Sud, 91405 Orsay Cedex, France§Institut de Biochimie et Biophysique Molu0001eculaire et Cellulaire, CNRS UMR 8619, Universitu0001e Paris-Sud, 91405 Orsay, France)Synchrotron SOLEIL, BP 48, 91192 Gif-sur-Yvette Cedex, France;

  • 收录信息
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类
  • 关键词

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号