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首页> 外文期刊>African Journal of Biotechnology >Homologue expression of a fungal endo-1,4--D-xylanase using submerged and solid substrate fermentations
【24h】

Homologue expression of a fungal endo-1,4--D-xylanase using submerged and solid substrate fermentations

机译：使用浸没和固体底物发酵的真菌内切1,4--D-木聚糖酶的同源表达

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The?xyn5?gene, which encodes an endo-β-1,4-xylanase (Xyn5), in?Aspergillus nigerGS1 was cloned into an expression cassette under the control of constitutive glyceraldhehyde-3-phosphate dehydrogenase gene promoter. The expression system was designed to produce the recombinant enzyme containing a six-histidine peptide fused to the carboxyl end of the protein. The efficiency of Xyn5 production under submerged (SmF) and solid-state (SSF) fermentation was investigated using the homologous co-transformed?A. niger?AB4.1. A productivity of 17.1 U/(l·h) was estimated for SSF and 3.2 U/(l·h) for SmF calculated at peak value of enzyme titers. Recombinant Xyn5 obtained by SSF on polyurethane fiber, was purified 5.1-fold by anion exchange and immobilized metal affinity chromatography, with 35.7% recovery. The purified recombinant enzyme showed an apparent molecular weight of 30 kDa and optimal activity (522 U/mg protein) at pH 5.5 and 50°C.
机译：将黑曲霉GS1中编码内切β-1，4-木聚糖酶（Xyn5）的βxyn5α基因克隆到表达盒中，所述β-γ-1，4-木聚糖3-磷酸甘油醛-磷酸-3-磷酸脱氢酶基因启动子被控制。设计表达系统以产生包含与蛋白质的羧基末端融合的六组氨酸肽的重组酶。使用同源共转化的ΔA研究了在淹没式（SmF）和固态（SSF）发酵条件下Xyn5的生产效率。尼日尔？AB4.1。在酶滴定度的峰值处计算出的SSF生产率估计为17.1 U /（l·h），SmF生产率为3.2 U /（l·h）。通过SSF在聚氨酯纤维上获得的重组Xyn5，通过阴离子交换和固定化的金属亲和色谱法纯化了5.1倍，回收率为35.7％。纯化的重组酶的表观分子量为30 kDa，在pH 5.5和50°C下具有最佳活性（522 U / mg蛋白）。

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