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首页> 外文期刊>Molecular biology of the cell >JAMP Optimizes ERAD to Protect Cells from Unfolded Proteins
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JAMP Optimizes ERAD to Protect Cells from Unfolded Proteins

机译：JAMP优化了ERAD以保护细胞免受未折叠蛋白质的侵害

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Clearance of misfolded proteins from the ER is central for maintenance of cellular homeostasis. This process requires coordinated recognition, ER-cytosol translocation, and finally ubiquitination-dependent proteasomal degradation. Here, we identify an ER resident seven-transmembrane protein (JAMP) that links ER chaperones, channel proteins, ubiquitin ligases, and 26S proteasome subunits, thereby optimizing degradation of misfolded proteins. Elevated JAMP expression promotes localization of proteasomes at the ER, with a concomitant effect on degradation of specific ER-resident misfolded proteins, whereas inhibiting JAMP promotes the opposite response. Correspondingly, a jamp-1 deleted Caenorhabditis elegans strain exhibits hypersensitivity to ER stress and increased UPR. Using biochemical and genetic approaches, we identify JAMP as important component for coordinated clearance of misfolded proteins from the ER.
机译：清除ER中错误折叠的蛋白质对于维持细胞体内平衡至关重要。这个过程需要协调的识别，ER-胞浆易位，以及最终的泛素依赖性蛋白酶体降解。在这里，我们确定ER居民七跨膜蛋白（JAMP）链接ER伴侣，通道蛋白，泛素连接酶和26S蛋白酶体亚基，从而优化错折叠的蛋白质的降解。 JAMP表达的升高促进了蛋白酶体在ER的定位，并伴随着对特定ER驻留错误折叠的蛋白质降解的影响，而抑制JAMP则促进了相反的反应。相应地，jamp-1缺失的秀丽隐杆线虫菌株对ER应激表现出超敏性并且UPR增加。使用生化和遗传方法，我们将JAMP确定为从ER协调清除错误折叠的蛋白质的重要​​组成部分。

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