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首页> 外文期刊>Infection and immunity >Biological activities of native and recombinant Borrelia burgdorferi outer surface protein A: dependence on lipid modification.
【24h】

Biological activities of native and recombinant Borrelia burgdorferi outer surface protein A: dependence on lipid modification.

机译：天然和重组伯氏疏螺旋体外表面蛋白A的生物活性：依赖脂质修饰。

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Borrelia burgdorferi lipoproteins are 50- to 500-fold more active as cytokine inducers and B-cell mitogens than Escherichia coli lipoproteins and synthetic peptides containing the tripalmitoyl-S-glyceryl-cysteine moiety. To investigate the source of this unique potency, we compared native OspA from B. burgdorferi with recombinant lipidated OspA produced in E. coli. As little as 10 ng of either protein per ml stimulated B-cell proliferation and production of cytokines and nitric oxide by macrophages. The two proteins induced comparable antibody responses in mice. Nonlipidated OspA made in E. coli had no stimulatory activity. Thus, lipid modification is essential both in vivo and in vitro for the immunological properties of OspA. The lipid moiety appears equally active whether produced in B. burgdorferi or in E. coli.
机译：伯氏疏螺旋体脂蛋白作为细胞因子诱导剂和B细胞有丝分裂原的活性比大肠杆菌脂蛋白和含有三棕榈酰-S-甘油-半胱氨酸部分的合成肽高50到500倍。为了调查这种独特效力的来源，我们将博德特氏杆菌的天然OspA与大肠杆菌中产生的重组脂质OspA进行了比较。每毫升低至10 ng的任何一种蛋白质都能刺激B细胞增殖以及巨噬细胞产生细胞因子和一氧化氮。这两种蛋白在小鼠中诱导了相当的抗体反应。大肠杆菌生产的非脂化OspA没有刺激活性。因此，脂质修饰对于OspA的免疫学特性在体内和体外都是必不可少的。无论是在伯氏疏螺旋体还是在大肠杆菌中产生，脂质部分都具有相同的活性。

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