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首页> 外文期刊>Molecular and Cellular Biology >Dynamics of Protein Binding to Telomeres in Living Cells: Implications for Telomere Structure and Function
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Dynamics of Protein Binding to Telomeres in Living Cells: Implications for Telomere Structure and Function

机译：蛋白质在活细胞中与端粒结合的动力学：端粒结构和功能的含义。

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Telomeric proteins have an essential role in the regulation of the length of the telomeric DNA tract and in protection against end-to-end chromosome fusion. Telomere organization and how individual proteins are involved in different telomere functions in living cells is largely unknown. By using green fluorescent protein tagging and photobleaching, we investigated in vivo interactions of human telomeric DNA-binding proteins with telomeric DNA. Our results show that telomeric proteins interact with telomeres in a complex dynamic fashion: TRF2, which has a dual role in chromosome end protection and telomere length homeostasis, resides at telomeres in two distinct pools. One fraction (～73%) has binding dynamics similar to TRF1 (residence time of ～44 s). Interestingly, the other fraction of TRF2 binds with similar dynamics as the putative end-protecting factor hPOT1 (residence time of ～11 min). Our data support a dynamic model of telomeres in which chromosome end-protection and telomere length homeostasis are governed by differential binding of telomeric proteins to telomeric DNA.
机译：端粒蛋白在调节端粒DNA束的长度以及防止端对端染色体融合方面起着至关重要的作用。端粒的组织以及单个蛋白如何参与活细胞中不同端粒的功能尚不清楚。通过使用绿色荧光蛋白标记和光漂白，我们调查了人类端粒DNA结合蛋白与端粒DNA的体内相互作用。我们的结果表明，端粒蛋白以复杂的动态方式与端粒相互作用：TRF2在染色体末端保护和端粒长度稳态中起双重作用，位于两个不同池中的端粒上。一小部分（〜73％）的结合动力学类似于TRF1（停留时间〜44 s）。有趣的是，TRF2的其他部分与假定的末端保护因子hPOT1的结合动力学相似（​​停留时间约为11分钟）。我们的数据支持端粒的动态模型，其中染色体末端保护和端粒长度稳态由端粒蛋白与端粒DNA的差异结合决定。

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