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首页> 外文期刊>Molecular and Cellular Biology >Phosphorylation of CREB at Ser-133 induces complex formation with CREB-binding protein via a direct mechanism.
【24h】

Phosphorylation of CREB at Ser-133 induces complex formation with CREB-binding protein via a direct mechanism.

机译：CREB在Ser-133处的磷酸化可通过直接机制诱导与CREB结合蛋白形成复合物。

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We have characterized a phosphoserine binding domain in the coactivator CREB-binding protein (CBP) which interacts with the protein kinase A-phosphorylated, and hence activated, form of the cyclic AMP-responsive factor CREB. The CREB binding domain, referred to as KIX, is alpha helical and binds to an unstructured kinase-inducible domain in CREB following phosphorylation of CREB at Ser-133. Phospho-Ser-133 forms direct contacts with residues in KIX, and these contacts are further stabilized by hydrophobic residues in the kinase-inducible domain which flank phospho-Ser-133. Like the src homology 2 (SH2) domains which bind phosphotyrosine-containing peptides, phosphoserine 133 appears to coordinate with a single arginine residue (Arg-600) in KIX which is conserved in the CBP-related protein P300. Since mutagenesis of Arg-600 to Gln severely reduces CREB-CBP complex formation, our results demonstrate that, as in the case of tyrosine kinase pathways, signal transduction through serine/threonine kinase pathways may also require protein interaction motifs which are capable of recognizing phosphorylated amino acids.
机译：我们已经在共激活剂CREB结合蛋白（CBP）中表征了一个磷酸丝氨酸结合域，该蛋白与A-磷酸化的蛋白激酶相互作用，并因此被激活，形成环AMP反应因子CREB。 CREB结合结构域，称为KIX，是α螺旋形，并在SerEB-133处的CREB磷酸化后与CREB中的非结构化激酶诱导结构域结合。 Phospho-Ser-133与KIX中的残基形成直接接触，并且这些接触通过位于phospho-Ser-133两侧的激酶诱导域中的疏水残基进一步稳定。像与含磷酸酪氨酸的肽结合的src同源2（SH2）域一样，磷酸丝氨酸133似乎与KIX中的一个精氨酸残基（Arg-600）协调，该残基在CBP相关蛋白P300中是保守的。由于将Arg-600诱变为Gln会严重减少CREB-CBP复合物的形成，因此我们的结果表明，与酪氨酸激酶途径一样，通过丝氨酸/苏氨酸激酶途径进行的信号转导也可能需要能够识别磷酸化的蛋白相互作用基序。氨基酸。

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