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首页> 外文期刊>Molecular and Cellular Biology >Putative Telomere-Recruiting Domain in the Catalytic Subunit of Human Telomerase
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Putative Telomere-Recruiting Domain in the Catalytic Subunit of Human Telomerase

机译：人端粒酶催化亚基的推定端粒招募域。

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Telomerase, the enzyme that elongates telomeres, is essential to maintain telomere length and to immortalize most cancer cells. However, little is known about the regulation of this enzyme in higher eukaryotes. We previously described a domain in the hTERT telomerase catalytic subunit that is essential for telomere elongation and cell immortalization in vivo but dispensable for catalytic activity in vitro. Here, we show that fusions of hTERT containing different mutations in this domain to the telomere binding protein hTRF2 redirected the mutated hTERT to telomeres and rescued its in vivo functions. We suggest that this domain posttranscriptionally regulates telomerase function by targeting the enzyme to telomeres.
机译：端粒酶是延长端粒的酶，对于维持端粒长度和使大多数癌细胞永生化至关重要。然而，关于这种酶在高等真核生物中的调控知之甚少。先前我们描述了hTERT端粒酶催化亚基中的一个结构域，该结构域对于体内端粒的延长和细胞永生化必不可少，但对于体外的催化活性却是必不可少的。端粒结合蛋白hTRF2的结构域将突变的hTERT重定向至端粒并挽救了其体内功能。我们建议该域转录后通过将酶靶向端粒来调节端粒酶功能。

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