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【24h】

Identification of the endoplasmic reticulum localization sequence and N-glycosylation of matrix metalloproteinase 26

机译：内质网定位序列的鉴定和基质金属蛋白酶26的N-糖基化

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Matrix metalloproteinase 26 (MMP-26), also called endometase and matrilysin-2, belongs to the MMP superfamily. Previous studies have focused on its role in tumor invasion and migration but detailed subcellular localization of MMP-26 remains poorly understood. In this study, sequence deletion mutants of MMP-26 revealed that residues 88–123 function to localize MMP-26 to the endoplasmic reticulum (ER). Moreover, using homologous recombination, we show that exchanging residues 88–123 of secretory MMP-7 with the same region in MMP-26 causes localization of this MMP-7 construct to the ER. Moreover, two (N64, N221) of the three possible N -glycosylation sites in MMP-26 were shown to be N -glycosylated, and N -glycosylation is not required for ER localization. These results demonstrate that the 88–123 region of MMP-26 is a noncanonical ER retention signal and MMP-26 is an N -glycosylated protein, thereby providing novel insights into the properties of MMP-26 within the cell.
机译：基质金属蛋白酶26（MMP-26）也称为内切酶和基质溶酶2，属于MMP超家族。先前的研究集中于其在肿瘤侵袭和迁移中的作用，但对MMP-26的详细亚细胞定位仍知之甚少。在这项研究中，MMP-26的序列缺失突变体显示残基88-123的功能是将MMP-26定位于内质网（ER）。此外，使用同源重组，我们发现分泌型MMP-7残基88-123与MMP-26中的相同区域交换会导致该MMP-7构建体定位于ER。此外，MMP-26中三个可能的N-糖基化位点中的两个（N64，N221）显示为N-糖基化，ER定位不需要N-糖基化。这些结果表明，MMP-26的88-123区是非经典的ER保留信号，MMP-26是N-糖基化的蛋白质，从而为细胞内MMP-26的性质提供了新颖的见解。

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