Escherichia coli murein-DD-endopeptidase insensitive to beta-lactam antibiotics.

W Keck; U Schwarz

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Escherichia coli murein-DD-endopeptidase insensitive to beta-lactam antibiotics.

机译：对β-内酰胺类抗生素不敏感的大肠杆菌murein-DD-内肽酶。

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A novel endopeptidase degrading the peptide cross-links in sacculi has been isolated from Escherichia coli and purified to homogeneity. The enzyme has a molecular weight of 30,000 and, in contrast to already known enzymes of similar specificity, remains fully active in the presence of beta-lactam antibiotics. In addition, it is exceptional in being inhibited by single-stranded deoxyribonucleic acid and by some polynucleotides. The possible role of the enzyme in cell division is discussed.

机译：从大肠杆菌中分离出了一种新型的降解肽囊中肽交联的内肽酶，并纯化至同质。该酶的分子量为30,000，与已知的类似特异性酶相反，在存在β-内酰胺抗生素的情况下仍保持完全活性。另外，它在被单链脱氧核糖核酸和某些多核苷酸抑制方面是例外的。讨论了酶在细胞分裂中的可能作用。

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来源
《Journal of bacteriology》 |1979年第3期|共5页
作者
W Keck; U Schwarz;
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正文语种
中图分类微生物学;
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1. Escherichia coli murein-DD-endopeptidase insensitive to beta-lactam antibiotics. [J] . W Keck, U Schwarz Journal of bacteriology . 1979,第3期

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Escherichia coli murein-DD-endopeptidase insensitive to beta-lactam antibiotics.

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