...
  • 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Journal of bacteriology >The Bacillus subtilis Signaling Protein SpoIVB Defines a New Family of Serine Peptidases
【24h】

The Bacillus subtilis Signaling Protein SpoIVB Defines a New Family of Serine Peptidases

机译：枯草芽孢杆菌信号蛋白SpoIVB定义了丝氨酸肽酶的新家族

获取原文
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

The protein SpoIVB plays a key role in signaling in the ?K checkpoint of Bacillus subtilis. This regulatory mechanism coordinates late gene expression during development in this organism and we have recently shown SpoIVB to be a serine peptidase. SpoIVB signals by transiting a membrane, undergoing self-cleavage, and then by an unknown mechanism activating a zinc metalloprotease, SpoIVFB, which cleaves pro-?K to its active form, ?K, in the outer mother cell chamber of the developing cell. In this work we have characterized the serine peptidase domain of SpoIVB. Alignment of SpoIVB with homologues from other spore formers has allowed site-specific mutagenesis of all potential active site residues within the peptidase domain. We have defined the putative catalytic domain of the SpoIVB serine peptidase as a 160-amino-acid residue segment at the carboxyl terminus of the protein. His236 and Ser378 are the most important residues for proteolysis, with Asp363 being the most probable third member of the catalytic triad. In addition, we have shown that mutations at residues Asn290 and His394 lead to delayed signaling in the ?K checkpoint. The active site residues suggest that SpoIVB and its homologues from other spore formers are members of a new family of serine peptidases of the trypsin superfamily.
机译：SpoIVB蛋白在枯草芽孢杆菌的 K 检查点的信号中起关键作用。这种调节机制协调在这种生物体发育过程中的晚期基因表达，并且我们最近表明SpoIVB是一种丝氨酸肽酶。 SpoIVB的信号是穿过膜，进行自我切割，然后通过未知的机制激活锌金属蛋白酶SpoIVFB，从而将pro-？ K 切割成其活性形式α K ，在发育细胞的外部母细胞腔中。在这项工作中，我们表征了SpoIVB的丝氨酸肽酶结构域。 SpoIVB与来自其他孢子形成物的同源物的比对已允许对肽酶结构域内所有潜在的活性位点残基进行位点特异性诱变。我们已将SpoIVB丝氨酸肽酶的推定催化结构域定义为蛋白质羧基末端的160个氨基酸残基片段。 His236和Ser378是最重要的蛋白水解残基，Asp363是催化三联体中最可能的第三成员。此外，我们已经表明，残基Asn290和His394处的突变导致在 K 检查点中的信号延迟。活性位点残基表明，SpoIVB及其来自其他孢子形成物的同源物是胰蛋白酶超家族的丝氨酸肽酶新家族的成员。

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号