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首页> 外文期刊>Journal of bacteriology >The Chaperone GroESL Enhances the Accumulation of Soluble, Active TraR Protein, a Quorum-Sensing Transcription Factor from Agrobacterium tumefaciens
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The Chaperone GroESL Enhances the Accumulation of Soluble, Active TraR Protein, a Quorum-Sensing Transcription Factor from Agrobacterium tumefaciens

机译：伴侣GroESL增强了可溶性，活性TraR蛋白的积累，这是一种根癌农杆菌的群体感应转录因子。

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TraR of Agrobacterium tumefaciens is a LuxR-type quorum-sensing transcription factor that regulates genes required for replication and conjugation of the tumor-inducing (Ti) plasmid. TraR requires its cognate autoinducer N-3-oxooctanoyl-homoserine lactone (OOHL) for resistance of proteolysis in wild-type bacteria and for correct protein folding and solubility when overexpressed in E. coli. In this study, we ask whether GroESL might also play a role in TraR folding, as this molecular chaperone assists many proteins in attaining their native tertiary structure. Expression of E. coli GroESL in a strain expressing TraR increases the solubility of TraR and increases transcriptional activity of a TraR-dependent promoter. Both solubility and activity still require OOHL. We also studied the folding of TraR in the closely related bacterium Sinorhizobium meliloti. A mutation in one groEL gene slightly decreased the expression of a TraR-dependent promoter, strongly decreased the accumulation of TraR in Western immunoblot assays, and also strongly influenced the fate of pulse-labeled TraR.
机译：根癌农杆菌的TraR是一种LuxR型群体感应转录因子，可调节诱导肿瘤（Ti）质粒复制和结合所需的基因。 TraR需要其同源的自诱导物 N -3-氧代辛酰基-高丝氨酸内酯（OOHL），以抵抗野生型细菌中的蛋白水解，并在 E中过表达时获得正确的蛋白质折叠和溶解性。大肠杆菌。在这项研究中，我们询问GroESL是否也可能在TraR折叠中起作用，因为这种分子伴侣可以帮助许多蛋白质达到其天然三级结构。 E的表达。表达TraR的菌株中的大肠杆菌GroESL增加了TraR的溶解度并增加了TraR依赖性启动子的转录活性。溶解度和活性都仍需要OOHL。我们还研究了紧密相关的细菌 Sinorhizobium meliloti 中TraR的折叠。一个 groEL 基因的突变会稍微降低TraR依赖性启动子的表达，在Western免疫印迹分析中会大大降低TraR的积累，并且也强烈影响脉冲标记的TraR的命运。

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