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【24h】

Unique protonation states of aspartate and topaquinone in the active site of copper amine oxidase

机译：在铜胺氧化酶的活性位点中的天冬氨酸和皮上醌的独特质子化状态

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The oxidative deamination of biogenic amines, crucial in the metabolism of a wealth of living organisms, is catalyzed by copper amine oxidases (CAOs). In this work, on the ground of accurate molecular modeling, we provide a clear insight into the unique protonation states of the key catalytic aspartate residue Asp298 and the prosthetic group of topaquinone (TPQ) in the CAO of Arthrobacter globiformis (AGAO). This provides both extensions and complementary information to the crystal structure determined by our recent neutron diffraction ( ND ) experiment. The hybrid quantum mechanics/molecular mechanics (QM/MM) simulations suggest that the ND structure closely resembles a state in which Asp298 is protonated and the TPQ takes an enolate form. The TPQ keto form can coexist in the fully protonated state. The energetic and structural analyses indicate that the active site structure of the AGAO crystal is not a single state but rather a mixture of the different protonation and conformational states identified in this work.
机译：生物胺的氧化脱胺，在丰富生物体的代谢中至关重要，铜胺氧化酶（CAOS）催化。在这项工作中，在准确的分子建模的基础上，我们可以清楚地了解关键催化天冬氨酸残基ASP298的独特质子化状态，以及在关节杆菌Globiformis（Agao）的Cao中的甲基醌（TPQ）的假体组。这提供了由我们最近的中子衍射（ND）实验确定的晶体结构的延伸和互补信息。混合量子力学/分子力学（QM / mm）模拟表明，ND结构非常类似于ASP298被质子化的状态，并且TPQ采用烯醇化形式。 TPQ keto形式可以在完全质子化状态下共存。能量和结构分析表明，琼脂晶体的活性位点结构不是单个状态，而是在这项工作中确定的不同质子化和构象状态的混合物。

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