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Structure of a pre-catalytic spliceosome

机译：催化前剪接体的结构

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摘要

Intron removal requires assembly of the spliceosome on precursor mRNA (pre-mRNA) and extensive remodelling to form the spliceosome's catalytic centre. Here we report the cryo-electron microscopy structure of the yeast Saccharomyces cerevisiae pre-catalytic B complex spliceosome at near-atomic resolution. The mobile U2 small nuclear ribonucleoprotein particle (snRNP) associates with U4/U6. U5 tri-snRNP through the U2/U6 helix II and an interface between U4/U6 di-snRNP and the U2 snRNP SF3b-containing domain, which also transiently contacts the helicase Brr2. The 3' region of the U2 snRNP is flexibly attached to the SF3b-containing domain and protrudes over the concave surface of tri-snRNP, where the U1 snRNP may reside before its release from the pre-mRNA 5' splice site. The U6 ACAGAGA sequence forms a hairpin that weakly tethers the 5' splice site. The B complex proteins Prp38, Snu23 and Spp381 bind the Prp8 N-terminal domain and stabilize U6 ACAGAGA stem-pre-mRNA and Brr2-U4 small nuclear RNA interactions. These results provide important insights into the events leading to active site formation.
机译：内含子的去除需要在前体mRNA（pre-mRNA）上组装剪接体，并进行大量重塑以形成剪接体的催化中心。在这里我们报告了酵母酿酒酵母催化前的B复合剪接体在近原子分辨率下的低温电子显微镜结构。可移动的U2小核糖核蛋白颗粒（snRNP）与U4 / U6缔合。 U5 tri-snRNP通过U2 / U6螺旋II，以及U4 / U6 di-snRNP和包含U2 snRNP SF3b的域之间的界面，该域也瞬时接触解旋酶Brr2。 U2 snRNP的3'区可灵活连接到含SF3b的结构域，并突出在tri-snRNP的凹表面上，U1 snRNP可能在其从前mRNA 5'剪接位点释放之前就位于此处。 U6 ACAGAGA序列形成一个发夹，弱地束缚5'剪接位点。 B复合蛋白Prp38，Snu23和Spp381结合Prp8 N末端结构域并稳定U6 ACAGAGA茎前mRNA和Brr2-U4小核RNA相互作用。这些结果为导致活动站点形成的事件提供了重要的见解。

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  • 来源
    《Nature》 |2017年第7660期|617-621|共5页
  • 作者

    Plaschka Clemens; Lin Pei-Chun; Nagai Kiyoshi;

  • 作者单位

    MRC Lab Mol Biol, Francis Crick Ave, Cambridge CB2 0QH, England;

    MRC Lab Mol Biol, Francis Crick Ave, Cambridge CB2 0QH, England;

    MRC Lab Mol Biol, Francis Crick Ave, Cambridge CB2 0QH, England;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
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