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A peep through anion channels

机译：窥见阴离子通道

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摘要

You might think that bacteria have little to teach us about plants. But as Chen et al. reveal on page 1074 of this issue1, you would be wrong. They report the three-dimensional structure of a protein from the bacterium Haemophilus influenzae that is structurally similar to the ion channel SLOW ANION CHANNEL 1 (SLAC1) found in plants, which is a key regulator of gas exchange between plants and the atmosphere. The structure reveals a previously unreported protein design that allows anions to permeate through membranes. By comparing the structure of the bacterial protein with a model of SLAC1, the authors were able to make selective mutations to the plant protein to investigate its activation mechanism.
机译：您可能会认为细菌对植物没有什么帮助。但正如Chen等。如果在此问题1的第1074页上发现您是错误的。他们报告了流感嗜血杆菌蛋白的三维结构，其结构类似于植物中发现的离子通道慢阴离子通道1（SLAC1），后者是植物与大气之间气体交换的关键调节剂。该结构揭示了以前未报道的蛋白质设计，该设计使阴离子可以透过膜渗透。通过将细菌蛋白的结构与SLAC1模型进行比较，作者能够对植物蛋白进行选择性突变，以研究其激活机制。

著录项

  • 来源
    《Nature》 |2010年第7319期|p.1058-1059|共2页
  • 作者

    SEBASTIEN THOMINE; rnHELENE BARBIER-BRYGOO;

  • 作者单位

    Institut des Sciences du Vegetal, CNRS, Gif sur Yvette 91198, France;

    rnInstitut des Sciences du Vegetal, CNRS, Gif sur Yvette 91198, France;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
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