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【24h】

Crystal structure of the non-haem iron halogenase SyrB2 in syringomycin biosynthesis.

机译：血红素生物合成中非血红素铁卤化酶SyrB2的晶体结构。

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Non-haem Fe(II)/alpha-ketoglutarate (alphaKG)-dependent enzymes harness the reducing power of alphaKG to catalyse oxidative reactions, usually the hydroxylation of unactivated carbons, and are involved in processes such as natural product biosynthesis, the mammalian hypoxic response, and DNA repair. These enzymes couple the decarboxylation of alphaKG with the formation of a high-energy ferryl-oxo intermediate that acts as a hydrogen-abstracting species. All previously structurally characterized mononuclear iron enzymes contain a 2-His, 1-carboxylate motif that coordinates the iron. The two histidines and one carboxylate, known as the 'facial triad', form one triangular side of an octahedral iron coordination geometry. A subclass of mononuclear iron enzymes has been shown to catalyse halogenation reactions, rather than the more typical hydroxylation reaction. SyrB2, a member of this subclass, is a non-haem Fe(II)/alphaKG-dependent halogenase that catalyses the chlorination of threonine in syringomycin Ebiosynthesis. Here we report the structure of SyrB2 with both a chloride ion and alphaKG coordinated to the iron ion at 1.6 A resolution. This structure reveals a previously unknown coordination of iron, in which the carboxylate ligand of the facial triad is replaced by a chloride ion.
机译：非血红素Fe（II）/α-酮戊二酸（alphaKG）依赖性酶可利用alphaKG的还原能力催化氧化反应（通常是未活化碳的羟基化反应），并参与天然产物的生物合成，哺乳动物的低氧反应等过程。 ，以及DNA修复。这些酶将alphaKG的脱羧作用与形成高能Ferryl-oxo中间体的作用结合在一起，该中间体充当吸氢物质。所有以前在结构上表征的单核铁酶均含有与铁配位的2-His，1-羧酸酯基序。这两个组氨酸和一个羧酸盐，称为“三面体”，形成八面体铁配位几何结构的一个三角形面。已显示单核铁酶的一个亚类催化卤化反应，而不是更典型的羟基化反应。 SyrB2是该亚类的成员，是一种非血红素Fe（II）/αKG依赖性卤化酶，可催化丁香霉素生物合成中苏氨酸的氯化反应。在这里，我们报道了SyrB2的结构，其中氯离子和alphaKG均以1.6 A的分辨率与铁离子配位。这种结构揭示了铁的先前未知的配位，其中面部三联体的羧酸盐配体被氯离子取代。

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