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Crystal structure of an H/ACA box ribonucleoprotein particle

机译：H / ACA盒核糖核蛋白颗粒的晶体结构

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H/ACA ribonucleoprotein particles (RNPs) are a family of RNA pseudouridine synthases that specify modification sites through guide RNAs. They also participate in eukaryotic ribosomal RNA processing and are a component of vertebrate telomerases. Here we report the crystal structure, at 2.3 angstrom resolution, of an entire archaeal H/ACA RNP consisting of proteins Cbf5, Nop10, Gar1 and L7ae, and a single-hairpin H/ACA RNA, revealing a modular organization of the complex. The RNA upper stem is bound to a composite surface formed by L7ae, Nop10 and Cbf5, and the RNA lower stem and ACA signature motif are bound to the PUA domain of Cbf5, thereby positioning middle guide sequences so that they are primed to pair with substrate RNA. Furthermore, Gar1 may regulate substrate loading and release. The structure rationalizes the consensus structure of H/ACA RNAs, suggests a functional role of each protein, and provides a framework for understanding the mechanism of RNA-guided pseudouridylation, as well as various cellular functions of H/ACA RNP.
机译：H / ACA核糖核蛋白颗粒（RNP）是一类RNA伪尿苷合酶，可通过引导RNA指定修饰位点。它们还参与真核生物核糖体RNA加工，并且是脊椎动物端粒酶的组成部分。在这里，我们报告了由蛋白质Cbf5，Nop10，Gar1和L7ae以及单个发夹H / ACA RNA组成的整个古细菌H / ACA RNP的晶体结构，分辨率为2.3埃，揭示了该复合物的模块化组织。 RNA上部茎与L7ae，Nop10和Cbf5形成的复合表面结合，RNA下部茎和ACA签名基序与Cbf5的PUA结构域结合，从而定位中间引导序列，使其与底物配对RNA。此外，Gar1可能会调节底物的加载和释放。该结构合理化了H / ACA RNA的共有结构，暗示了每种蛋白质的功能作用，并提供了一个框架，用于理解RNA引导的假尿苷化的机制以及H / ACA RNP的各种细胞功能。

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