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Triggering positive competition

机译：引发积极竞争

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摘要

In most bacteria, a molecule known as trigger factor prevents misfolding of newly made proteins emerging from their ribosome factory. The dynamic action of this molecule has been followed using fluorescence spectroscopy. Proteins have specific structures designed for their tasks, the fold of each protein being dictated by its amino-acid sequence. Within the cell, protein folding occurs as the protein is being made by a multi-subunit complex called the ribosome. Before the protein is long enough to acquire its final fold, one end of it emerges from the protective exit tunnel of the ribosome into the crowded cellular environment. To promote efficient folding under these unfavourable conditions, all cells contain molecular 'chaper-one' proteins. The various effects exerted by these chaperones are only partly understood, but some of them have the task of preventing the aggregation and misfolding of the emerging proteins, mostly by transiently masking 'sticky' hydrophobic surfaces. These sticky patcheswill generally become buried inside the mature protein, but may be exposed on the elongating polypeptide chains.
机译：在大多数细菌中，一种称为触发因子的分子可防止其核糖体工厂中出现的新蛋白质误折叠。该分子的动态作用已使用荧光光谱法进行了追踪。蛋白质具有针对其任务设计的特定结构，每种蛋白质的折叠取决于其氨基酸序列。在细胞内，蛋白质的折叠发生在蛋白质由称为核糖体的多亚基复合物制造的过程中。在蛋白质长到足以获得其最终折叠的长度之前，其一端从核糖体的保护性出口通道进入拥挤的细胞环境。为了促进在这些不利条件下的有效折叠，所有细胞都包含分子的“一分子”蛋白质。这些伴侣分子所发挥的各种作用只是部分被理解，但是其中一些具有阻止新兴蛋白质聚集和错误折叠的任务，主要是通过暂时掩盖“粘性”疏水表面来实现的。这些粘性补丁通常会被埋在成熟蛋白内部，但可能会暴露在伸长的多肽链上。

著录项

  • 来源
    《Nature》 |2006年第7118期|p.435-436|共2页
  • 作者

    Ada Yonath;

  • 作者单位
  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 自然科学总论;
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