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Structure of human follicle-stimulating hormone in complex with its receptor

机译：人卵泡刺激素及其受体复合物的结构

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Follicle-stimulating hormone (FSH) is central to reproduction in mammals. It acts through a G-protein-coupled receptor on the surface of target cells to stimulate testicular and ovarian functions. We present here the 2.9-A-resolution structure of a partially deglycosylated complex of human FSH bound to the extracellular hormone-binding domain of its receptor (FSHR_(HB)). The hormone is bound in a hand-clasp fashion to an elongated, curved receptor. The buried interface of the complex is large (2,600 A~2) and has a high charge density. Our analysis suggests that all glycoprotein hormones bind to their receptors in this mode and that binding specificity is mediated by key interaction sites involving both the common α- and hormone-specific β-subunits. On binding, FSH undergoes a concerted conformational change that affects protruding loops implicated in receptor activation. The FSH-FSHR_(HB) complexes form dimers in the crystal and at high concentrations in solution. Such dimers may participate in transmembrane signal transduction.
机译：促卵泡激素（FSH）是哺乳动物繁殖的关键。它通过靶细胞表面的G蛋白偶联受体起作用，以刺激睾丸和卵巢功能。我们在这里介绍人FSH部分去糖基化复合物的2.9-A分辨率结构，该结构与其受体（FSHR_（HB））的细胞外激素结合结构域结合。该激素以拍手的方式与细长的弯曲受体结合。复合物的掩埋界面较大（2,600 A〜2），电荷密度高。我们的分析表明，所有糖蛋白激素都以这种模式与其受体结合，并且结合特异性是由涉及共同的α-和激素特异性β-亚基的关键相互作用位点介导的。结合后，FSH发生一致的构象变化，从而影响与受体激活有关的突出环。 FSH-FSHR_（HB）络合物在晶体中和溶液中高浓度时形成二聚体。此类二聚体可参与跨膜信号转导。

著录项

  • 来源
    《Nature》 |2005年第7023期|p.269-277|共9页
  • 作者

    Qing R. Fan; Wayne A. Hendrickson;

  • 作者单位

    Department of Biochemistry and Molecular Biophysics,Columbia University, New York, New York 10032, USA;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 自然科学总论;
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