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Structural basis of HutP-mediated anti-termination and roles of the Mg2+ ion and L-histidine ligand

机译：HutP介导的抗终止的结构基础以及Mg2 +离子和L-组氨酸配体的作用

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HutP regulates the expression of the hut structural genes of Bacillus subtilis by an anti-termination mechanism and requires two components, Mg2+ ions and L-histidine. HutP recognizes three UAG triplet units, separated by four non-conserved nucleotides on the terminator region. Here we report the 1.60-Angstrom resolution crystal structure of the quaternary complex ( HutP - L- histidine - Mg2+ 21-base single-stranded RNA). In the complex, the RNA adopts a novel triangular fold on the hexameric surface of HutP, without any base-pairing, and binds to the protein mostly by specific protein - base interactions. The structure explains how the HutP and RNA interactions are regulated critically by the L- histidine and Mg2+ ion through the structural rearrangement. To gain insights into these structural rearrangements, we solved two additional crystal structures ( uncomplexed HutP and HutP - L- histidine - Mg2+) that revealed the intermediate structures of HutP ( before forming an active structure) and the importance of the Mg2+ ion interactions in the complexes.
机译：HutP通过抗终止机制调节枯草芽孢杆菌小屋结构基因的表达，并且需要Mg2 +离子和L-组氨酸两个成分。 HutP识别三个UAG三联体单元，由终止子区域上的四个非保守核苷酸隔开。在这里，我们报告了四元复合物（HutP-L-组氨酸-Mg2 + 21碱基单链RNA）的1.60埃分辨率晶体结构。在复合物中，RNA在HutP的六聚体表面上采用新的三角折叠，没有任何碱基配对，并且主要通过特定的蛋白质-碱基相互作用与蛋白质结合。该结构解释了如何通过结构重排通过L-组氨酸和Mg2 +离子严格调节HutP和RNA的相互作用。为了深入了解这些结构重排，我们解决了另外两个晶体结构（未复杂的HutP和HutP-L-组氨酸-Mg2 +），揭示了HutP的中间结构（形成活性结构之前）以及Mg2 +离子相互作用在晶体中的重要性。复合体。

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