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Natural-like function in artificial WW domains

机译：人工WW域中的类自然函数

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Protein sequences evolve through random mutagenesis with selection for optimal fitness(1). Cooperative folding into a stable tertiary structure is one aspect of fitness, but evolutionary selection ultimately operates on function, not on structure. In the accompanying paper(2), we proposed a model for the evolutionary constraint on a small protein interaction module ( the WW domain) through application of the SCA, a statistical analysis of multiple sequence alignments(3,4). Construction of artificial protein sequences directed only by the SCA showed that the information extracted by this analysis is sufficient to engineer the WW fold at atomic resolution. Here, we demonstrate that these artificial WW sequences function like their natural counterparts, showing class-specific recognition of proline- containing target peptides(5 - 8). Consistent with SCA predictions, a distributed network of residues mediates functional specificity in WW domains. The ability to recapitulate natural- like function in designed sequences shows that a relatively small quantity of sequence information is sufficient to specify the global energetics of amino acid interactions.
机译：蛋白质序列通过随机诱变进化而来，以选择最佳适应性（1）。合作折叠成稳定的三级结构是适应性的一个方面，但是进化选择最终取决于功能而不是结构。在随附的论文（2）中，我们通过SCA的应用对小蛋白相互作用模块（WW域）的进化约束提出了模型，并对多个序列比对进行了统计分析（3,4）。仅由SCA指导的人工蛋白质序列的构建表明，通过该分析提取的信息足以以原子分辨率改造WW折叠。在这里，我们证明了这些人工WW序列的功能类似于它们的天然对应物，显示了含有脯氨酸的目标肽的类特异性识别（5-8）。与SCA预测一致，残基的分布式网络介导了WW域中的功能特异性。在设计的序列中概括天然功能的能力表明，相对少量的序列信息足以确定氨基酸相互作用的整体能量。

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