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Structure of the replicative helicase of the oncoprotein SV40 large tumour antigen

机译：癌蛋白SV40大肿瘤抗原的复制解旋酶的结构

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The oncoprotein large tumour antigen (LTag) is encoded by the DNA tumour virus simian virus 40. LTag transforms cells and induces tumours in animals by altering the functions of tumour suppressors (including pRB and p53) and other key cellular proteins. LTag is also a molecular machine that distorts/melts the replication origin of the viral genome and unwinds duplex DNA. LTag therefore seems to be a functional homologue of the eukaryotic minichromosome maintenance (MCM) complex. Here we present the X-ray structure of a hexameric LTag with DNA helicase activity. The structure identifies the p53-binding surface and reveals the structural basis of hexamerization. The hexamer contains a long, positively charged channel with an unusually large central chamber that binds both single-stranded and double-stranded DNA. The hexamer organizes into two tiers that can potentially rotate relative to each other through connecting alpha-helices to expand/constrict the channel, producing an 'iris' effect that could be used for distorting or melting the origin and unwinding DNA at the replication fork. [References: 50]
机译：癌蛋白大肿瘤抗原（LTag）由DNA肿瘤病毒猿猴病毒40编码。LTag通过改变肿瘤抑制因子（包括pRB和p53）和其他关键细胞蛋白的功能，转化细胞并诱导动物体内的肿瘤。 LTag还是一种分子机器，会扭曲/融化病毒基因组的复制起点并解开双链DNA。因此，LTag似乎是真核微染色体维持（MCM）复合物的功能同源物。在这里，我们介绍具有DNA解旋酶活性的六聚LTag的X射线结构。该结构识别p53结合表面，并揭示了六聚化的结构基础。六聚体包含一个长的带正电的通道，带有一个异常大的中心腔，该腔结合了单链和双链DNA。六聚体组织成两层，通过连接α螺旋以扩大/限制通道，它们可能彼此相对旋转，从而产生“虹膜”效应，可用于扭曲或融化来源并在复制叉处解开DNA。 [参考：50]

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