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Structure of the transcription coacti vator SAGA

机译：转录的结构被迫vator佐贺

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Gene transcription by RNA polymerase II is regulated by activator proteins that recruit the coactivator complexes SAGA (Spt-Ada-Gcn5-acetyltransferase)(1,2) and transcription factor IID (TFIID)(2-4). SAGA is required for all regulated transcription(5) and is conserved among eukaryotes6. SAGA contains four modules(7-9): the activator-binding Tra1 module, the core module, the histone acetyltransferase (HAT) module and the histone deubiquitination (DUB) module. Previous studies provided partial structures(10-14), but the structure of the central core module is unknown. Here we present the cryo-electron microscopy structure of SAGA from the yeast Saccharomyces cerevisiae and resolve the core module at 3.3 A resolution. The core module consists of subunits Taf5, Sgf73 and Spt20, and a histone octamer-like fold. The octamer-like fold comprises the heterodimers Taf6-Taf9, Taf10-Spt7 and Taf12-Ada1, and two histone-fold domains in Spt3. Spt3 and the adjacent subunit Spt8 interact with the TATA box-binding protein (TBP)2,7,15-17. The octamer-like fold and its TBP-interacting region are similar in TFIID, whereas Taf5 and the Taf6 HEAT domain adopt distinct conformations. Taf12 and Spt20 form flexible connections to the Tra1 module, whereas Sgf73 tethers the DUB module. Binding of a nucleosome to SAGA displaces the HAT and DUB modules from the core-module surface, allowing the DUB module to bind one face of an ubiquitinated nucleosome.
机译：RNA聚合酶II的基因转录受激活蛋白调控，该蛋白募集了辅助激活物SAGA（Spt-Ada-Gcn5-乙酰基转移酶）（1,2）和转录因子IID（TFIID）（2-4）。 SAGA是所有调控转录所必需的（5），在真核生物中是保守的6。 SAGA包含四个模块（7-9）：激活剂结合Tra1模块，核心模块，组蛋白乙酰转移酶（HAT）模块和组蛋白去泛素化（DUB）模块。先前的研究提供了部分结构（10-14），但中央核心模块的结构尚不清楚。在这里，我们介绍了来自酵母酿酒酵母的SAGA的低温电子显微镜结构，并以3.3 A的分辨率解析了核心模块。核心模块由Taf5，Sgf73和Spt20亚基和组蛋白八聚体样折叠组成。八聚体样的折叠包含异二聚体Taf6-Taf9，Taf10-Spt7和Taf12-Ada1，以及Spt3中的两个组蛋白折叠域。 Spt3和相邻的亚基Spt8与TATA盒结合蛋白（TBP）2、7、15-17相互作用。 TFIID中的八聚体样折叠及其与TBP相互作用的区域相似，而Taf5和Taf6 HEAT域采用不同的构象。 Taf12和Spt20与Tra1模块形成灵活的连接，而Sgf73与DUB模块捆绑在一起。核小体与SAGA的结合将HAT和DUB模块从核心模块表面移开，从而允许DUB模块结合泛素化核小体的一个表面。

著录项

  • 来源
    《Nature》 |2020年第7792期|717-720|共4页
  • 作者

    Wang Haibo; Dienemann Christian; Stutzer Alexandra; Urlaub Henning; Cheung Alan C. M.; Cramer Patrick;

  • 作者单位

    Max Planck Inst Biophys Chem Dept Mol Biol Gottingen Germany;

    Max Planck Inst Biophys Chem Bioanalyt Mass Spectrometry Gottingen Germany;

    Max Planck Inst Biophys Chem Bioanalyt Mass Spectrometry Gottingen Germany|Univ Med Ctr Gottingen Inst Clin Chem Bioanalyt Grp Gottingen Germany;

    UCL Inst Struct & Mol Biol Dept Struct & Mol Biol London England|Birkbeck Coll Biol Sci Inst Struct & Mol Biol London England;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
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