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CONTEXT-DEPENDENT SECONDARY STRUCTURE FORMATION OF A DESIGNED PROTEIN SEQUENCE

机译：设计的蛋白质序列的上下文相关二级结构形成

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摘要

PROTEIN secondary structures have been viewed as fundamental building blocks for protein folding, structure and design. Previous studies indicate that the propensities of individual amino acids to form particular secondary structures are the result of a combination of local conformational preferences(1,2) and non-local factors(3-7). To examine the extent to which non-local factors influence the formation of secondary structural elements, we have designed an 11-amino-acid sequence (dubbed the 'chameleon' sequence) that folds as an alpha-helix when in one position but as a beta-sheet when in another position of the primary sequence of the IgG-binding domain of protein G (GB1). Both proteins, chameleon-alpha and chameleon-beta, are folded into structures similar to native GB1, as judged hy several biophysical criteria. Our results demonstrate that non-local interactions can determine the secondary structure of peptide sequences of substantial length. They also support views of protein folding that favour tertiary interactions as dominant determinants of structure (for example, see refs 8,9). [References: 31]
机译：蛋白质的二级结构已被视为蛋白质折叠，结构和设计的基本构件。先前的研究表明，单个氨基酸形成特定二级结构的倾向是局部构象偏好（1,2）和非局部因素（3-7）结合的结果。为了检查非局部因素在多大程度上影响二级结构元件的形成，我们设计了一个11个氨基酸的序列（称为“变色龙”序列），该序列在一个位置折叠为a螺旋，但在一个位置折叠为当处于蛋白G（GB1）的IgG结合结构域的一级序列的另一个位置时，β-sheet。根据多种生物物理标准判断，变色龙-α和变色龙-β这两种蛋白质均折叠成与天然GB1相似的结构。我们的结果表明，非局部相互作用可以确定相当长的肽序列的二级结构。他们还支持蛋白质折叠的观点，这种观点认为三级相互作用是结构的主要决定因素（例如，参见参考文献8,9）。 [参考：31]

著录项

  • 来源
    《Nature》 |1996年第6576期|p. 730-734|共5页
  • 作者

    Minor DL.; Kim PS.;

  • 作者单位

    MIT WHITEHEAD INST BIOMED RES HOWARD HUGHES MED INST DEPT BIOL 9 CAMBRIDGE CTR CAMBRIDGE MA 02142 USA;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 自然科学总论;
  • 关键词

    Different conformations; Pentapeptides;

    机译：不同的构象;五肽;

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