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INTERSUBUNIT ROTATION IN ACTIVE F-ATPASE

机译：活动F-ATPase的亚组间旋转

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摘要

THE enzyme ATP synthase, or F-ATPase, is present in the membranes of bacteria, chloroplasts and mitochondria, Its structure is bipartite, with a proton-conducting, integral membrane portion, F-0, and a peripheral portion, F-1. Solubilized F-1 is composed of five different subunits, (alpha beta)(3) gamma delta epsilon, and is active as an ATPase(1,2). The function of F-ATPase is to couple proton translocation through F-0 with ATP synthesis in F-1 (ref. 3), Several fines of evidence support the spontaneous formation of ATP on F-1 (refs 4, 5) and its endergonic release(6) at cooperative and rotating (or at feast alternating) sites(7). The release of ATP at the expense of protonmotive force might involve mechanical energy transduction from F-0 into F-1 by rotation of the smaller subunits (mainly gamma) within (alpha beta)(3), the catalytic hexagon of F-1 as suggested by electron microscopy(8), by X-ray crystal structure analysis(9) and by the use of cleavable crosslinkers(10). Here we record an intersubunit rotation in real time in the functional enzyme by applying polarized absorption relaxation after photobleaching to immobilized F-1 with eosin-labelled gamma, We observe the rotation of gamma relative to immobilized (alpha beta)(3) in a timespan of 100 ms, compatible with the rate of ATP hydrolysis by immobilized F-1. Its angular range, which is of at least 200 degrees, favours a triple-site mechanism of catalysis(7,11), with gamma acting as a crankshaft in (alpha beta)(3). The rotation of gamma is blocked when ATP is substituted with its non-hydrolysable analogue AMP-PNP. [References: 22]
机译：ATP合酶或F-ATPase存在于细菌，叶绿体和线粒体的膜中，其结构为两部分，质子传导的完整膜部分为F-0，而外围部分为F-1。可溶性F-1由五个不同的亚基（αbeta）（3）γ-δε组成，并具有ATPase（1,2）的活性。 F-ATPase的功能是将通过F-0的质子转运与F-1中的ATP合成结合起来（参考文献3）。一些证据表明，ATP在F-1上自发形成（参考文献4、5）及其结构。在协同和旋转（或在宴会交替）位置（7）进行性别释放（6）。以质子动力为代价释放的ATP可能涉及通过旋转α-1（3）中较小的亚基（主要是γ）将F-1转化为F-1的机械能，F-1的催化六边形为由电子显微镜（8），X射线晶体结构分析（9）和使用可裂解的交联剂（10）提出。在这里，我们通过曙光标记曙红标记的固定化F-1对固定化的F-1进行极化后的极化吸收弛豫，实时记录了功能酶中的亚基间旋转，我们观察了一段时间内相对于固定化（alpha beta）（3）的旋转100毫秒，与固定的F-1的ATP水解的速率兼容。它的角度范围至少为200度，有利于催化的三重位点机理（7,11），γ在（αbeta）（3）中充当曲轴。当ATP被其不可水解的类似物AMP-PNP取代时，γ的旋转被阻止。 [参考：22]

著录项

  • 来源
    《Nature》 |1996年第6583期|p. 623-625|共3页
  • 作者

    Sabbert D.; Junge W.; Engelbrecht S.;

  • 作者单位

    UNIV OSNABRUCK FACHBEREICH BIOL CHEM BIOPHYS ABT POSTFACH 4469 D-49069 OSNABRUCK GERMANY;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 自然科学总论;
  • 关键词

    Gamma-subunit; Synthase; Mechanism; Delta;

    机译：γ亚基合成酶机理δ;

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