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Under arrest at atomic resolution

机译:因原子分辨率而被捕

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摘要

Enzymes are plastic. Those elegant helices, strands and loops in crystallographic snapshots are not as tightly knit as they seem, and if the right regulatory subunit comes along, they can undergo dramatic rearrangements. This point has been illustrated beautifully in past studies of the protein kinase Cdk2, and the latest instalment in the Cdk2 story is no exception: on page 325 of this issue, Pavletich and colleagues treat us to the structure of Cdk2 in a complex with cyclin A and the inhibitory subunit p27. The structure reveals that p27 is not merely a competitive inhibitor of enzyme activity, but a thoroughly disruptive force that folds into and rearranges the enzyme core.
机译:酶是塑料的。晶体快照中那些优雅的螺旋,股线和环并没有看上去那么紧密,并且如果出现了正确的调节亚基,它们可能会发生剧烈的重排。在过去对蛋白激酶Cdk2的研究中已经很好地说明了这一点,并且在Cdk2故事中的最新文章也不例外:在本期的第325页上,Pavletich及其同事将我们与Cdk2的结构与细胞周期蛋白A结合在一起对待和抑制亚基p27。该结构表明,p27不仅是酶活性的竞争性抑制剂,而且还是折叠并重新排列酶核心的彻底破坏力。

著录项

  • 来源
    《Nature》 |1996年第6589期|p.295-296|共2页
  • 作者

    David O. Morgan;

  • 作者单位
  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 自然科学总论;
  • 关键词

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