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COOPERATION OF STAT2 AND P300/CBP IN SIGNALLING INDUCED BY INTERFERON-ALPHA

机译：干扰素-α诱导信号转导中STAT2和P300 / CBP的合作

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THE transcription factor ISGF3 transduces interferon (IFN)-alpha signals and activates the transcription of cellular antiviral defence genes(1,2). Adenovirus EIA blocks the IFN-alpha response, allowing unhindered viral replication(3-5). ISGF3 consists of Stat1, Stat2 and p48. Here we show that p300 and/or CBP (CREB-binding protein), which are transcription adaptors targeted by E1A, interact specifically with Stat2, Binding occurs between the first cysteine-histidine-rich region of p300/CBP and the carboxy terminal segment of Stat2, a domain essential for ISGF3 function(6). We find that this domain of Stat2 has transactivation potential, which correlates with its binding to p300/CBP, Moreover, E1A represses Stat2 transactivation and IFN-alpha-activated transcription by inhibiting p300/CBP function, This provides a new mechanism for inhibition of the IFN-alpha-activated antiviral response by ELA, and supports the view that E1A binding to p300/CBP has functional significance for adenovirus replication in its natural host. [References: 29]
机译：转录因子ISGF3转导干扰素（IFN）-α信号并激活细胞抗病毒防御基因的转录（1,2）。腺病毒EIA阻断IFN-α反应，使病毒复制不受阻碍（3-5）。 ISGF3由Stat1，Stat2和p48组成。在这里，我们显示p300和/或CBP（CREB结合蛋白）是E1A靶向的转录衔接子，与Stat2特异性相互作用，在p300 / CBP的第一个富含半胱氨酸-组氨酸的区域和C3的羧基末端片段之间发生结合Stat2，ISGF3功能必不可少的域（6）。我们发现Stat2的这个结构域具有反式激活潜能，与其与p300 / CBP的结合有关。此外，E1A通过抑制p300 / CBP的功能抑制Stat2反式激活和IFN-α激活的转录，这为抑制Stat2的表达提供了新的机制。 IFN-α激活了ELA的抗病毒应答，并支持E1A与p300 / CBP结合对于腺病毒在其天然宿主中复制具有功能意义的观点。 [参考：29]

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