Structure of NF-κB p50 homodimer bound to a κB site

Gourisankar Ghosh; Gregory Van Duyne; Sankar Ghosh; Paul B. Sigler

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Structure of NF-κB p50 homodimer bound to a κB site

机译：与κB位点结合的NF-κBp50同二聚体的结构

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The 2.3-A crystal structure of the transcription factor NF-κB p50 homodimer bound to a palin-dromic κB site reveals that the Rel homology region folds into two distinct domains, similar to those in the immunoglobulin superfamily. The p50 dimer envelopes an undistorted B-DNA helix, making specific contacts along the 10-base-pair κB recognition site mainly through loops connecting secondary structure elements in both domains. The carboxy-terminal domains form a dimerization interface between β-sheets using residues that are strongly conserved in the Rel family.

机译：转录因子NF-κBp50同二聚体与花青素κB位点结合的2.3-A晶体结构揭示了Rel同源区域折叠成两个不同的域，类似于免疫球蛋白超家族中的域。 p50二聚体包裹了完整的B-DNA螺旋，沿着10个碱基对的κB识别位点形成特定接触，主要是通过连接两个域中二级结构元件的环实现的。羧基末端结构域使用在Rel家族中高度保守的残基在β-折叠之间形成二聚化界面。

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来源
《Nature》 |1995年第6512期|p.303-310|共8页
作者
Gourisankar Ghosh; Gregory Van Duyne; Sankar Ghosh; Paul B. Sigler;
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作者单位

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收录信息美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
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正文语种 eng
中图分类自然科学总论;
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