嗜热酸性生淀粉α-淀粉酶Gt-amy的C末端结构域功能及生淀粉结合位点分析

曾静; 郭建军; 涂熠坤; 袁林

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嗜热酸性生淀粉α-淀粉酶Gt-amy的C末端结构域功能及生淀粉结合位点分析

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为确定嗜热酸性生淀粉α-淀粉酶Gt-amy中参与生淀粉结合的结构区域,对Gt-amy的C末端结构域(C-terminal domain,CTD)进行缺失突变,并比较Gt-amy及CTD缺失突变体Gt-amy-T的酶学性质.在与Gt-amy相同的条件下,Gt-amy-T不能结合和降解玉米淀粉,CTD可有效结合玉米淀粉.以可溶性淀粉为底物,Gt-amy-T的kcat值约为Gt-amy的77.9％.CTD的系统进化关系分析显示CTD不是典型的淀粉结合结构域,但是本研究证实CTD属于生淀粉结合结构域,在Gt-amy结合并降解生淀粉中发挥重要作用,并且CTD有利于Gt-amy发挥可溶性淀粉酶活力.此外,本研究将CTD中Tyr残基定点突变为Ala残基,通过比较CTD与突变体的玉米淀粉结合能力以及Gt-amy与Gt-amy W501A/W514A的玉米淀粉结合率和降解率,确定CTD中W501和W514可能是生淀粉结合位点.

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来源
《食品科学》 |2020年第6期|108-115|共8页
作者
曾静; 郭建军; 涂熠坤; 袁林;
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作者单位

江西省科学院微生物研究所江西南昌 330096;

江西省科学院微生物研究所江西南昌 330096;

南京工业大学化学与分子工程学院江苏南京 211800;

江西省科学院微生物研究所江西南昌 330096;

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原文格式 PDF
正文语种 chi
中图分类酶工程;
关键词
嗜热酸性生淀粉α-淀粉酶; 生淀粉结合域; 生淀粉结合位点; 定点突变;

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