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Pathway of processive ATP hydrolysis by kinesin.

机译：驱动蛋白进行性ATP水解的途径。

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Direct measurement of the kinetics of kinesin dissociation from microtubules, the release of phosphate and ADP from kinesin, and rebinding of kinesin to the microtubule have defined the mechanism for the kinesin ATPase cycle. The processivity of ATP hydrolysis is ten molecules per site at low salt concentration but is reduced to one ATP per site at higher salt concentration. Kinesin dissociates from the microtubule after ATP hydrolysis. This step is rate-limiting. The subsequent rebinding of kinesin-ADP to the microtubule is fast, so kinesin spends only a small fraction of its duty cycle in the dissociated state. These results provide an explanation for the motility differences between skeletal myosin and kinesin.
机译：直接测量驱动蛋白从微管中解离的动力学，磷酸酯和ADP从驱动蛋白的释放以及驱动蛋白与微管的重新结合已经确定了驱动蛋白ATPase循环的机制。在低盐浓度下，ATP水解的工作效率是每个位点十个分子，但是在高盐浓度下，ATP水解的生产力下降到每个位点一个ATP。 ATP水解后，驱动蛋白从微管中解离。此步骤是限速的。驱动蛋白-ADP随后与微管的重新结合很快，因此驱动蛋白在解离状态下仅花费其占空比的一小部分。这些结果为骨骼肌肌球蛋白和驱动蛋白之间的运动性差异提供了解释。

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