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CLONING OF THE AMILORIDE-SENSITIVE FMRFAMIDE PEPTIDE-GATED SODIUM CHANNEL

机译：酰胺敏感的氟酰胺肽门控钠离子通道的克隆

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THE peptide Phe-Met-Arg-Phe-NH2 (FMRFamide) and structurally related peptides are present both in invertebrate and vertebrate nervous systems(1,2). Although they constitute a major class of invertebrate peptide neurotransmitters(3), the molecular structure of their receptors has not yet been identified, In neurons of the snail Helix aspersa(4), as well as in Aplysia bursting(5) and motor(6) neurons, FMRFamide induces a fast excitatory depolarizing response due to direct activation of an amiloride-sensitive Na+ channel(4). We have now isolated a complementary DNA from Helix nervous tissue; when expressed in Xenopus oocytes, it encodes an FMRF-amide-activated Na+ channel (FaNaCh) that can be blocked by amiloride. The corresponding protein shares a very low sequence identity with the previously cloned epithelial Na+ channel subunits(7-12) and Caenorhabditis elegans degenerins(13-15), but it displays the same overall structural organization. To our knowledge, this is the first characterization of a peptide-gated ionotropic receptor.
机译：无脊椎动物和脊椎动物神经系统均存在Phe-Met-Arg-Phe-NH2肽（FMRFamide）和与结构相关的肽（1,2）。尽管它们构成了无脊椎动物肽神经递质的主要类别（3），但尚未确定它们的受体的分子结构。在蜗牛螺旋神经中（4），海Ap突触（5）和运动（6）。 ）神经元，由于阿米洛利敏感的Na +通道的直接激活，FMRFamide会引起快速的兴奋性去极化反应（4）。现在，我们从螺旋神经组织中分离出了互补的DNA。当在非洲爪蟾卵母细胞中表达时，它编码一个可被阿米洛利阻断的FMRF-酰胺激活的Na +通道（FaNaCh）。相应的蛋白质与先前克隆的上皮Na +通道亚基（7-12）和秀丽隐杆线虫简并蛋白（13-15）具有非常低的序列同一性，但显示出相同的整体结构。据我们所知，这是肽门控离子受体的首次表征。

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