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A POSSIBLE DOCKING AND FUSION PARTICLE FOR SYNAPTIC TRANSMISSION

机译：突触传递的可能的对接和融合粒子

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SEVERAL proteins have been implicated in the rapid (millisecond) calcium-controlled release of transmitters at nerve endings(1,2), including soluble N-ethylmaleimide-sensitive fusion protein (NSF3-5) and soluble NSF attachment protein (alpha-SNAP(3,6)), the synaptic SNAP receptor (SNARE)(3,7) and the calcium-binding protein synaptotagmin(2), which may function as a calcium sensor in exocytosis(8). A second SNAP isoform (beta-SNAP), which is 83% identical to alpha-SNAP, is highly expressed in brain(9), but its role is still unclear. Here we show that these proteins assemble cooperatively to form a docking and fusion complex. beta-SNAP (but not alpha-SNAP) binds synaptotagmin and recruits NSF, indicating that the complex may link the process of membrane fusion to calcium entry by attaching a specialized fusion protein (beta-SNAP) to a calcium sensor (synaptotagmin). Polyphosphoinositols that block transmitter release, inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate (InsP(4)), inositol 1,3,4,5,6-pentakisphosphate (InsP(5)) and inositol 1,2,3,4,5,6-hexakisphosphate (InsP(6)), also block the assembly of the particle by preventing beta-SNAP from binding to synaptotagmin.
机译：几种蛋白质与神经末梢中递质的快速（毫秒）钙释放有关（1,2），包括可溶性N-乙基马来酰亚胺敏感融合蛋白（NSF3-5）和可溶性NSF附着蛋白（alpha-SNAP（ 3,6）），突触SNAP受体（SNARE）（3,7）和钙结合蛋白synaptotagmin（2），它们可能在胞吐作用中起钙传感器的作用（8）。第二个SNAP亚型（beta-SNAP）与alpha-SNAP的同源性为83％，在大脑中高度表达（9），但其作用尚不清楚。在这里，我们显示这些蛋白质协同组装以形成对接和融合复合物。 β-SNAP（但不包含α-SNAP）结合突触结合蛋白并募集NSF，这表明该复合物可能通过将专门的融合蛋白（β-SNAP）附着在钙传感器（突触结合蛋白）上，从而将膜融合过程与钙进入联系在一起。阻止递质释放的聚磷酸肌醇，肌醇1,3,4,5-四磷酸（InsP（4）），肌醇1,3,4,5,6-五戊磷酸（InsP（5））和肌醇1,2,3,4 1,5,6-六磷酸（InsP（6）），还可以通过阻止β-SNAP与突触结合素结合来阻止颗粒的组装。

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