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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Binding of an invariant-chain peptide, CLIP, to I-A major histocompatibility complex class II molecules.
【24h】

Binding of an invariant-chain peptide, CLIP, to I-A major histocompatibility complex class II molecules.

机译：不变链肽CLIP与I-A主要组织相容性复合物II类分子的结合。

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Invariant chain (Ii) associates with major histocompatibility complex (MHC) class II molecules and is crucial for antigen presentation by class II molecules. The exact nature of Ii interaction with MHC class II molecules remains undefined. A nested set of Ii peptides, CLIPs (class II-associated Ii peptides), have been eluted from various MHC class II molecules, suggesting that CLIPs correspond, at least in part, to the Ii motif which blocks the conventional peptide binding site in MHC class II molecules. Here we report how CLIPs interact with class II MHC molecules, I-A. We have identified regions critical for binding of CLIPs and I-A class II molecules. In most cases, the binding of CLIPs to a number of I-A molecules is modulated by the steric bulk of methionine residues at positions 93 and 99. In addition, the binding of CLIPs to an I-A molecule, I-Au, is sensitive to substitutions at aspartic acid-59 in the alpha chain and threonine-86 in the beta chain, whereas the binding of an antigen-derived peptide is not. Taken together, these results provide an insight as to how CLIPs bind to MHC class II heterodimers.
机译：不变链（Ii）与主要的组织相容性复合体（MHC）II类分子缔合，对于II类分子的抗原呈递至关重要。 Ii与MHC II类分子相互作用的确切性质仍然不确定。已从各种II类MHC分子中洗脱出一组嵌套的Ii肽CLIP（与II类相关的Ii肽），这表明CLIP至少部分对应于阻断MHC中常规肽结合位点的Ii基序II类分子。在这里，我们报告CLIP如何与II类MHC分子I-A相互作用。我们已经确定了对CLIP和I-A类II类分子结合至关重要的区域。在大多数情况下，CLIP与许多IA分子的结合是由位置93和99上的甲硫氨酸残基的空间位阻来调节的。此外，CLIP与IA分子I-Au的结合对以下位置的取代敏感： α链中的天冬氨酸59和β链中的苏氨酸86，而抗原衍生肽却没有。综上所述，这些结果提供了关于CLIP如何与MHC II类异二聚体结合的见解。

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