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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Solution structure and dynamics of a de novo designed three-helix bundle protein
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Solution structure and dynamics of a de novo designed three-helix bundle protein

机译：从头设计的三螺旋束蛋白的溶液结构和动力学

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Although de novo protein design is an important endeavor with implications for understanding protein folding, until now, structures have been determined for only a few 25- to 30-residue designed miniproteins. Here, the NMR solution structure of a complex 73-residue three-helix bundle protein, alpha 3 D, is reported. The structure of alpha 3 D was not based on any natural protein, and yet it shows thermodynamic and spectroscopic properties typical of native proteins. A variety of features contribute to its unique structure, including electrostatics, the packing of a diverse set of hydrophobic side chains, and a loop that incorporates common capping motifs. Thus, it is now possible to design a complex protein with a well defined and predictable three-dimensional structure.
机译：尽管从头进行蛋白质设计是理解蛋白质折叠的重要尝试，但是直到现在，仅确定了25至30个残基设计的微蛋白质的结构。在此，报道了复杂的具有73个残基的三螺旋束蛋白α3 D的NMR溶液结构。 α3 D的结构不是基于任何天然蛋白质，但它显示出天然蛋白质特有的热力学和光谱性质。多种功能为其独特的结构做出了贡献，其中包括静电，各种疏水侧链的堆积以及结合了常见封端基序的环。因此，现在有可能设计一种具有明确定义和可预测的三维结构的复杂蛋白质。

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