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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >THE PROTEIN-FOLDING ACTIVITY OF CHAPERONINS CORRELATES WITH THE SYMMETRIC GROEL(14)(GROES(7))(2) HETEROOLIGOMER
【24h】

THE PROTEIN-FOLDING ACTIVITY OF CHAPERONINS CORRELATES WITH THE SYMMETRIC GROEL(14)(GROES(7))(2) HETEROOLIGOMER

机译：伴侣蛋白与对称胶体相关的蛋白折叠活性（14）（Groes（7））（2）

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Chaperonins GroEL and GroES form, in the presence of ATP, two types of heterooligomers in solution: an asymmetric GroEL(14)GroES(7) ''bullet''-shaped particle and a symmetric GroEL(14)(GroES(7))(2) ''football''-Shaped particle. Under limiting concentrations of ATP or GroES, excess ADP, or in the presence of 5'-adenylyl imidodiphosphate, a correlation is seen between protein folding and the amount of symmetric GroEL(14)(GroES(7))(2) particles in a chaperonin solution, as detected by electron microscopy or by chemical crosslinking. kinetic analysis suggests that protein folding is more efficient when carried out by a chaperonin solution populated with a majority of symmetric GroEL(14)(GroES(7))(2) particles than by a majority of asymmetric GroEL(14)GroES(7) particles. The symmetric heterooligomer behaves as a highly efficient intermediate of the chaperonin protein folding cycle in vitro.
机译：伴侣蛋白GroEL和GroES在ATP存在下形成两种类型的杂聚物：溶液中不对称的GroEL（14）GroES（7）``子弹''形颗粒和对称的GroEL（14）（GroES（7）） （2）“足球”形状的粒子。在限制浓度的ATP或GroES，过量的ADP或存在5'-腺苷基亚氨基二磷酸的情况下，蛋白质折叠与对称的GroEL（14）（GroES（7））（2）颗粒的数量之间存在相关性。伴侣蛋白溶液，通过电子显微镜或化学交联检测。动力学分析表明，当蛋白伴侣蛋白溶液由大多数对称的GroEL（14）（GroES（7））（2）粒子组成的伴侣蛋白溶液比大多数不对称的GroEL（14）GroES（7）进行蛋白折叠时，效率更高粒子。对称杂合子在体外作为伴侣蛋白折叠循环的高效中间体。

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