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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >TRIMming p53 for ubiquitination
【24h】

TRIMming p53 for ubiquitination

机译：修剪p53泛素化

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The function of the p53 tumor suppressor protein is finely tuned through a myriad of interactions with other proteins. These interactions can lead to posttrans-lational modifications that regulate p53 stability, DNA binding, or promoter-specific transcriptional activation. A number of p53 binding proteins serve as cofactors that participate in the recruitment of p53 to specific promoters and facilitate transcriptional activation by p53. Other p53-interacting proteins regulate transcription-independent activities of p53 and p53 subcellular localization (reviewed in refs. 1 and 2). A new p53 binding partner is identified by Allton et al. (3) in this issue of PNAS, and it turns out to be a member of the tripartite motif protein (TRIM) family, TRIM24.
机译：p53抑癌蛋白的功能通过与其他蛋白的无数相互作用进行了微调。这些相互作用可导致调节p53稳定性，DNA结合或启动子特异性转录激活的翻译后修饰。许多p53结合蛋白充当辅因子，参与将p53募集到特定启动子并促进p53的转录激活。其他与p53相互作用的蛋白调节p53和p53亚细胞定位的转录独立活性（参见参考文献1和2）。 Allton等人鉴定了新的p53结合伴侣。 （3）在本期PNAS中，它证明是三方基序蛋白（TRIM）家族TRIM24的成员。

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