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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >A 5' cytosine binding pocket in Puf3p specifies regulation of mitochondrial mRNAs
【24h】

A 5' cytosine binding pocket in Puf3p specifies regulation of mitochondrial mRNAs

机译：Puf3p中的5'胞嘧啶结合口袋指定线粒体mRNA的调控

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A single regulatory protein can control the fate of many mRNAs with related functions. The Puf3 protein of Saccharomyces cerevi-siae is exemplary, as it binds and regulates more than 100 mRNAs that encode proteins with mitochondrial function. Here we elucidate the structural basis of that specificity. To do so, we explore the crystal structures of Puf3p complexes with 2 cognate RNAs. The key determinant of Puf3p specificity is an unusual interaction between a distinctive pocket of the protein with an RNA base outside the "core" PUF-binding site. That interaction dramatically affects binding affinity in vitro and is required for regulation in vivo. The Puf3p structures, combined with those of Puf4p in the same organism, illuminate the structural basis of natural PUF-RNA networks. Yeast Puf3p binds its own RNAs because they possess a -2C and is excluded from those of Puf4p which contain an additional nucle-otide in the core-binding site.
机译：单个调节蛋白可以控制具有相关功能的许多mRNA的命运。酿酒酵母的Puf3蛋白是示例性的，因为它结合并调节了100多个编码具有线粒体功能蛋白的mRNA。在这里，我们阐明了这种特异性的结构基础。为此，我们探索了带有2个同源RNA的Puf3p复合物的晶体结构。 Puf3p特异性的关键决定因素是蛋白质的独特口袋与“核心” PUF结合位点之外的RNA碱基之间的异常相互作用。该相互作用在体外显着影响结合亲和力，并且是体内调节所必需的。 Puf3p结构与同一生物中的Puf4p结合在一起，阐明了天然PUF-RNA网络的结构基础。酵母Puf3p结合其自身的RNA，因为它们具有-2C，并且不包含在Puf4p的RNA中，后者在核心结合位点包含一个附加的核苷酸。

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