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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >A Purple Acidophilic Di-ferric Dna Ligase From Ferroplasma
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A Purple Acidophilic Di-ferric Dna Ligase From Ferroplasma

机译：亚铁的紫色嗜酸性二铁Dna连接酶

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We describe here an extraordinary purple-colored DNA ligase, LigFa, from the acidophilic ferrous iron-oxidizing archaeon Ferroplasma acidiphilum, a di-ferric enzyme with an extremely low pH activity optimum. Unlike any other DNA ligase studied to date, LigFa contains two Fe~(3+)-tyrosinate centers and lacks any requirement for either Mg~(2+) or K~+ for activity. DNA ligases from closest phylogenetic and ecophysiological relatives have normal pH optima (6.0-7.5), lack iron, and require Mg~(2+)/K~+ for activity. Ferric iron retention is pH-dependent, with release resulting in partial protein unfolding and loss of activity. Reduction of the Fe~(3+) to Fe~(2+) results in an 80% decrease in DNA substrate binding and an increase in the pH activity optimum to 5.0. DNA binding induces significant conformational change around the iron site(s), suggesting that the ferric irons of LigFa act both as structure organizing and stabilizing elements and as Lewis acids facilitating DNA binding at low pH.
机译：我们在这里描述了一种非同寻常的紫色DNA连接酶LigFa，它来自嗜酸性的亚铁氧化古细菌Ferroplasma acidiphilum，一种具有极低的pH活性的双铁酶。与迄今研究的任何其他DNA连接酶不同，LigFa包含两个Fe〜（3 +）-酪氨酸中心，并且对Mg〜（2+）或K〜+的活性没有任何要求。来自最亲近的系统发育和生态生理亲戚的DNA连接酶具有正常的最佳pH（6.0-7.5），缺乏铁，并且需要Mg〜（2 +）/ K〜+才能发挥活性。三价铁的保留是pH依赖性的，释放会导致部分蛋白质解折叠并失去活性。 Fe〜（3+）还原为Fe〜（2+）导致DNA底物结合力降低80％，最适pH值提高到5.0。 DNA结合在铁位点周围引起显着的构象变化，这表明LigFa的三价铁既充当结构组织和稳定元素，又充当路易斯酸，在低pH值下促进DNA结合。

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